Structures of Mycobacterium smegmatis 70S ribosomes in complex with HPF, tmRNA, and P-tRNA.
Structures of Mycobacterium smegmatis 70S ribosomes in complex with HPF, tmRNA, and P-tRNA.
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DOI：
10.1038/s41598-018-31850-3
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发表时间：
2018-09-11
影响因子：
4.6
通讯作者：
Bhushan S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mishra S;Ahmed T;Tyagi A;Shi J;Bhushan S
核糖体是细胞中动态的蛋白质合成机器。它们可能以不同的功能状态存在于细胞中。因此，了解核糖体这些不同功能状态的结构信息是了解其作用机制的必要条件。在这里，我们展示了耻毛分枝杆菌70S核糖体在冬眠状态（用HPF）、反翻译状态（用tmRNA）和P/P状态（用P- trna）下的单粒子冷冻电镜重建，分别分辨率为4.1、12.5和3.4 Å。P/P状态与冬眠状态的比较为分枝杆菌特异性螺旋H54a rRNA片段的功能提供了可能的见解。有趣的是，在冬眠的70S核糖体中可以看到bS1蛋白所有四个OB结构域的密度，这显示了bS1-70S相互作用的分子细节。我们的结构数据显示，分枝杆菌特异性的H54a-bS1相互作用似乎在冬眠期间阻止亚基解离和降解，而不形成100S二聚体。这表明bS1蛋白除了在翻译起始时的保守功能外，还在分枝杆菌冬眠期间保护70S中发挥了新的作用。
Ribosomes are the dynamic protein synthesis machineries of the cell. They may exist in different functional states in the cell. Therefore, it is essential to have structural information on these different functional states of ribosomes to understand their mechanism of action. Here, we present single particle cryo-EM reconstructions of the Mycobacterium smegmatis 70S ribosomes in the hibernating state (with HPF), trans-translating state (with tmRNA), and the P/P state (with P-tRNA) resolved to 4.1, 12.5, and 3.4 Å, respectively. A comparison of the P/P state with the hibernating state provides possible functional insights about the Mycobacteria-specific helix H54a rRNA segment. Interestingly, densities for all the four OB domains of bS1 protein is visible in the hibernating 70S ribosome displaying the molecular details of bS1-70S interactions. Our structural data shows a Mycobacteria-specific H54a-bS1 interaction which seems to prevent subunit dissociation and degradation during hibernation without the formation of 100S dimer. This indicates a new role of bS1 protein in 70S protection during hibernation in Mycobacteria in addition to its conserved function during translation initiation.
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