Bacterial SEAL domains undergo autoproteolysis and function in regulated intramembrane proteolysis.
Bacterial SEAL domains undergo autoproteolysis and function in regulated intramembrane proteolysis.
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细菌 SEAL 结构域经历自身蛋白水解并在调节的膜内蛋白水解中发挥作用。
DOI：
10.1101/2023.06.27.546760
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发表时间：
2023
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Rudner,DavidZ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Brogan,AnnaP;Habib,Cameron;Hobbs,SamuelJ;Kranzusch,PhilipJ;Rudner,DavidZ
革兰氏阳性细菌使用SigI/RsgI家族σ因子/抗σ因子对来感知和响应细胞壁缺陷和植物多糖。在枯草芽孢杆菌中，该信号转导途径涉及膜锚定抗σ因子RsgI的调节性膜内蛋白水解（RIP）。然而，与大多数RIP信号通路不同，RsgI在膜的胞质外侧的位点1裂解是组成性的，并且裂解产物保持稳定缔合，防止膜内蛋白水解。在这个途径中的调节步骤是它们的解离，这被假设为涉及机械力。胞外域的释放使得能够通过RasP位点-2蛋白酶进行膜内切割并激活SigI。组成性位点-1蛋白酶尚未被鉴定为任何RsgI同源物。在这里，我们报告说，RsgI的胞质外结构域的结构和功能的相似性真核SEA域进行autoproteolysis，并已牵连在mechanotransduction。我们发现B.枯草杆菌和梭菌RsgI家族成员之间的相互作用是由这些SEA样结构域的酶非依赖性自蛋白水解介导的。重要的是，蛋白水解的位点能够通过跨越两种切割产物的未破坏的β-折叠保留胞外域。自体蛋白水解可以通过解除易裂环中的构象应变来消除，其机制类似于真核SEA结构域。总的来说，我们的数据支持的模型，RsgI-SigI信号转导介导的机械转导的方式，具有惊人的相似之处与真核机械转导信号通路。
Gram-positive bacteria use SigI/RsgI-family sigma factor/anti-sigma factor pairs to sense and respond to cell wall defects and plant polysaccharides. InBacillus subtilis,this signal transduction pathway involves regulated intramembrane proteolysis (RIP) of the membrane-anchored anti-sigma factor RsgI. However, unlike most RIP signaling pathways, site-1 cleavage of RsgI on the extracytoplasmic side of the membrane is constitutive and the cleavage products remain stably associated, preventing intramembrane proteolysis. The regulated step in this pathway is their dissociation, which is hypothesized to involve mechanical force. Release of the ectodomain enables intramembrane cleavage by the RasP site-2 protease and activation of SigI. The constitutive site-1 protease has not been identified for any RsgI homolog. Here, we report that RsgI’s extracytoplasmic domain has structural and functional similarities to eukaryotic SEA domains that undergo autoproteolysis and have been implicated in mechanotransduction. We show that site-1 proteolysis inB. subtilisand Clostridial RsgI family members is mediated by enzyme-independent autoproteolysis of these SEA-like domains. Importantly, the site of proteolysis enables retention of the ectodomain through an undisrupted β-sheet that spans the two cleavage products. Autoproteolysis can be abrogated by relief of conformational strain in the scissile loop, in a mechanism analogous to eukaryotic SEA domains. Collectively, our data support the model that RsgI–SigI signaling is mediated by mechanotransduction in a manner that has striking parallels with eukaryotic mechanotransducive signaling pathways.
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