Nutrient sensing kinases PKA and Sch9 phosphorylate the catalytic domain of the ubiquitin-conjugating enzyme Cdc34.
Nutrient sensing kinases PKA and Sch9 phosphorylate the catalytic domain of the ubiquitin-conjugating enzyme Cdc34.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0027099
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发表时间：
2011
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Goebl M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cocklin R;Goebl M
细胞分裂在一定程度上受CDK的适时激活所控制，CDC28通过与G1和G2细胞周期蛋白的结合而被激活。泛素-蛋白酶体系统(UPS)的泛素结合酶CDc34和SCF泛素连接酶复合体(UPS)依次调控CDC28复合体，控制DNA复制的启动。在这里，我们证明了营养感受蛋白PKA和Sch9磷酸化了CDC34的S97。S97是跨物种保守的，并局限于CDC34/Ubc7类E2S的催化结构域。CDC34-S97的磷酸化受细胞周期调控，在活跃的细胞生长和分裂中升高，在细胞周期停滞时降低。细胞生长和细胞分裂是精心安排的，以在广泛的营养条件下保持细胞大小的动态平衡。细胞通过营养感应蛋白激酶监测环境的变化。因此，CDC34被PKA和Sch9磷酸化，在G1细胞分裂事件和细胞生长之间提供了直接的纽带。
Cell division is controlled in part by the timely activation of the CDK, Cdc28, through its association with G1 and G2 cyclins. Cdc28 complexes are regulated in turn by the ubiquitin conjugating enzyme Cdc34 and SCF ubiquitin ligase complexes of the ubiquitin-proteasome system (UPS) to control the initiation of DNA replication. Here we demonstrate that the nutrient sensing kinases PKA and Sch9 phosphorylate S97 of Cdc34. S97 is conserved across species and restricted to the catalytic domain of Cdc34/Ubc7-like E2s. Cdc34-S97 phosphorylation is cell cycle regulated, elevated during active cell growth and division and decreased during cell cycle arrest. Cell growth and cell division are orchestrated to maintain cell size homeostasis over a wide range of nutrient conditions. Cells monitor changes in their environment through nutrient sensing protein kinases. Thus Cdc34 phosphorylation by PKA and Sch9 provides a direct tether between G1 cell division events and cell growth.
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