Diversity of function and mechanism in a family of organic anion transporters.
Diversity of function and mechanism in a family of organic anion transporters.
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DOI：
10.1016/j.sbi.2022.102399
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发表时间：
2022-08
影响因子：
6.8
通讯作者：
Edwards RH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Li F;Eriksen J;Finer-Moore J;Stroud RM;Edwards RH
溶质载体17(SLC17)家族蛋白最初被认为是无机磷的转运体，具有不同的生理功能。囊泡谷氨酸转运体(VGLUT)将主要的兴奋性神经递质谷氨酸包装成突触小泡(SVS)。相反，密切相关的唾液酸转运体唾液酸转运体则以相反的方向调节唾液酸从溶酶体到细胞质的流动。这两种蛋白质以不同的方式耦合到H+电化学梯度驱动力，而大肠杆菌同源D-半乳糖转运体(DgoT)和最近的大鼠VGLUT2的高分辨结构现在开始暗示所涉及的机制以及底物特异性的基础。
Originally identified as transporters for inorganic phosphate, solute carrier 17 (SLC17) family proteins subserve diverse physiological roles. The vesicular glutamate transporters (VGLUTs) package the principal excitatory neurotransmitter glutamate into synaptic vesicles (SVs). In contrast, the closely related sialic acid transporter sialin mediates the flux of sialic acid in the opposite direction, from lysosomes to the cytoplasm. The two proteins couple in different ways to the H+ electrochemical gradient driving force, and high-resolution structures of the Escherichia coli homolog D-galactonate transporter (DgoT) and more recently rat VGLUT2 now begin to suggest the mechanisms involved as well as the basis for substrate specificity.
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