The role of GTP binding and hydrolysis at the atToc159 preprotein receptor during protein import into chloroplasts.
The role of GTP binding and hydrolysis at the atToc159 preprotein receptor during protein import into chloroplasts.
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DOI：
10.1083/jcb.200803034
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发表时间：
2008-10-06
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Schnell DJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wang F;Agne B;Kessler F;Schnell DJ
大多数核编码的叶绿体蛋白通过与两个膜结合的GTP酶受体Toc34和Toc159直接结合到细胞器上。受体的GTPase活性与前蛋白结合和驱动膜转位这两个关键的重要活动有关，但它们的确切功能尚未确定。我们使用体内和体外相结合的方法来研究Toc159受体在进口反应中的作用。我们发现，GTPase活性降低的受体atToc159-A864R可以完全补充ATTOC159基因中的致命插入突变。令人惊讶的是，atToc159-A864R受体通过稳定依赖GTP的前蛋白结合中间体的形成，提高了分离的叶绿体中相对于野生型受体的蛋白质进口速度。这些数据支持一种模型，在该模型中，atToc159受体作为GTP调节的开关的一部分，用于TOC转运子上的前蛋白识别。
The majority of nucleus-encoded chloroplast proteins are targeted to the organelle by direct binding to two membrane-bound GTPase receptors, Toc34 and Toc159. The GTPase activities of the receptors are implicated in two key import activities, preprotein binding and driving membrane translocation, but their precise functions have not been defined. We use a combination of in vivo and in vitro approaches to study the role of the Toc159 receptor in the import reaction. We show that atToc159-A864R, a receptor with reduced GTPase activity, can fully complement a lethal insertion mutation in the ATTOC159 gene. Surprisingly, the atToc159-A864R receptor increases the rate of protein import relative to wild-type receptor in isolated chloroplasts by stabilizing the formation of a GTP-dependent preprotein binding intermediate. These data favor a model in which the atToc159 receptor acts as part of a GTP-regulated switch for preprotein recognition at the TOC translocon.
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