Ccp1 Homodimer Mediates Chromatin Integrity by Antagonizing CENP-A Loading.
Ccp1 Homodimer Mediates Chromatin Integrity by Antagonizing CENP-A Loading.
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DOI：
10.1016/j.molcel.2016.08.022
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发表时间：
2016-10-06
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Li, Fei
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dong, Qianhua;Yin, Feng-Xiang;Gao, Feng;Shen, Yuan;Zhang, Faben;Li, Yang;He, Haijin;Gonzalez, Marlyn;Yang, Jinpu;Zhang, Shu;Su, Min;Chen, Yu-Hang;Li, Fei
CENP-A 是着丝粒特异性组蛋白 3 变体，对于着丝粒规范至关重要。 CENP-A 部分取代着丝粒处的典型组蛋白 H3。如何精确维持着丝粒处的特定 CENP-A/H3 比率尚不清楚。目前还不清楚 CENP-A 如何从非着丝粒染色质中排除。在这里，我们鉴定了 Ccp1，这是裂殖酵母中一种未表征的 NAP 家族蛋白，它拮抗着丝粒和非着丝粒区域的 CENP-A 负载。与 CENP-A 负载因子 HJURP 一样，Ccp1 与 CENP-A 相互作用，并以 Mis16 依赖性方式在有丝分裂结束时招募到着丝粒。这些数据表明，具有相反 CENP-A 加载活性的因子被招募到着丝粒。此外，Ccp1还与H2A.Z合作驱逐常染色质中组装的CENP-A。结构分析表明 Ccp1 形成同二聚体，这是其抗 CENP-A 负载活性所必需的。我们的研究建立了维持着丝粒 CENP-A 稳态和预防着丝粒异位组装的机制。
CENP-A is a centromere-specific histone 3 variant essential for centromere specification. CENP-A partially replaces canonical histone H3 at the centromeres. How the particular CENP-A/H3 ratio at centromeres is precisely maintained is unknown. It also remains unclear how CENP-A is excluded from non-centromeric chromatin. Here we identify Ccp1, an uncharacterized NAP family protein in fission yeast that antagonizes CENP-A loading at both centromeric and non-centromeric regions. Like the CENP-A loading factor HJURP, Ccp1 interacts with CENP-A, and is recruited to centromeres at the end of mitosis in a Mis16-dependent manner. These data indicate that factors with opposing CENP-A loading activities are recruited to centromeres. Furthermore, Ccp1 also cooperates with H2A.Z to evict CENP-A assembled in euchromatin. Structural analyses indicate that Ccp1 forms a homodimer that is required for its anti-CENP-A loading activity. Our study establishes mechanisms for maintenance of CENP-A homeostasis at centromeres and the prevention of ectopic assembly of centromeres.
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通讯作者：
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