Isolation of nebulin from rabbit skeletal muscle and its interaction with actin.
Isolation of nebulin from rabbit skeletal muscle and its interaction with actin.
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DOI：
10.1155/2010/108495
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发表时间：
2010
影响因子：
--
通讯作者：
Kimura S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chitose R;Watanabe A;Asano M;Hanashima A;Sasano K;Bao Y;Maruyama K;Kimura S
Nebulin是约800 kDa的丝状蛋白，其结合脊椎动物骨骼肌肌节的整个细丝。除了通过用SDS直接溶解肌原纤维以完全变性的形式之外，不能从肌肉中分离出星云蛋白，因为星云蛋白在盐条件下几乎不溶。在本研究中，星云蛋白溶解的盐溶液中含有1 M尿素和纯化的DEAE-Toyoprophin柱层析通过4 M尿素洗脱。星云蛋白的旋转阴影图像显示了纠缠在一起的类星云粒子，直径约为20纳米。纯化后的星云蛋白与肌动蛋白丝结合形成松散的纤维束。已证实星云蛋白结合肌动蛋白、α-辅肌动蛋白、β-辅肌动蛋白和原调节蛋白，但不结合肌钙蛋白或原肌球蛋白。数据表明，全长星云蛋白也可以获得一个功能性的，大概是天然的形式，使用重组亚片段的实验数据验证。
Nebulin is about 800 kDa filamentous protein that binds the entire thin filament of vertebrate skeletal muscle sarcomeres. Nebulin cannot be isolated from muscle except in a completely denatured form by direct solubilization of myofibrils with SDS because nebulin is hardly soluble under salt conditions. In the present study, nebulin was solubilized by a salt solution containing 1 M urea and purified by DEAE-Toyopearl column chromatography via 4 M urea elution. Rotary-shadowed images of nebulin showed entangled knit-like particles, about 20 nm in diameter. The purified nebulin bound to actin filaments to form loose bundles. Nebulin was confirmed to bind actin, α-actinin, β-actinin, and tropomodulin, but not troponin or tropomyosin. The data shows that full-length nebulin can be also obtained in a functional and presumably native form, verified by data from experiments using recombinant subfragments.
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影响因子：
2.7
作者：
ITOH, Y;SUZUKI, T;MARUYAMA, K
通讯作者：
MARUYAMA, K
DOI：
10.2183/pjab.63.107
发表时间：
1987-03-01
影响因子：
3.1
作者：
SUGITA, H;NONAKA, I;MARUYAMA, K
通讯作者：
MARUYAMA, K
影响因子：
3.5
作者：
LABEIT, S;GIBSON, T;TRINICK, J
通讯作者：
TRINICK, J
DOI：
10.1083/jcb.153.2.413
发表时间：
2001-04-16
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Bang ML;Mudry RE;McElhinny AS;Trombitás K;Geach AJ;Yamasaki R;Sorimachi H;Granzier H;Gregorio CC;Labeit S
通讯作者：
Labeit S
影响因子：
3.5
作者：
NAVE, R;FURST, DO;WEBER, K
通讯作者：
WEBER, K