In vitro formation of amyloid fibrils from intact beta 2-microglobulin.

In vitro formation of amyloid fibrils from intact beta 2-microglobulin.
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从完整的β2-微球蛋白体外形成淀粉样原纤维。

DOI:
10.1016/0006-291x(85)90198-6
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发表时间:
1985
影响因子:
3.1
通讯作者:
Cohen,AS
Cohen,AS
中科院分区:
生物学4区
文献类型:
--
作者:
Connors,LH;Shirahama,T;Skinner,M;Fenves,A;Cohen,AS

文献摘要

参考文献

被引文献

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由于血液透析相关的淀粉样蛋白被鉴定为β 2-微球蛋白,我们试图在体外从天然蛋白质中产生淀粉样纤维。将PBS中的β 2-微球蛋白缓慢透析除去盐,然后浓缩。残留物通过光学显微镜和偏振显示出具有绿色双折射的Congophilia,以及不确定长度的非分支原纤维,通过电子显微镜测量直径为8至10 nm,因此符合淀粉样蛋白的形态学标准。本研究1)证明了首次成功在体外产生具有完整前体蛋白分子的淀粉样蛋白原纤维,2)提供了血液透析相关淀粉样蛋白由β 2-微球蛋白构成的支持证据。
Prompted by the identification of hemodialysis-associated amyloid protein as β 2-microglobulin, we attempted to create in vitro amyloid fibrils from the native protein. Beta 2-microglobulin in PBS was slowly dialyzed free of salt and then concentrated. The residue showed Congophilia with green birefringence by light microscopy and polarization, and non-branching fibrils of indeterminate length, measuring 8 to 10 nm in diameter by electron microscopy, thus meeting the morphologic criteria for amyloid. The present study 1) demonstrates the first successful in vitro creation of amyloid fibrils with intact precursor protein molecules and 2) provides supporting evidence that hemodialysis-associated amyloid is constituted from β 2-microglobulin.
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DOI: --
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