Ser475, Glu272, Asp276, Asp327, and Asp360 are involved in catalytic activity of human tripeptidyl-peptidase I.
Ser475, Glu272, Asp276, Asp327, and Asp360 are involved in catalytic activity of human tripeptidyl-peptidase I.
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Ser475、Glu272、Asp276、Asp327 和 Asp360 参与人三肽基肽酶 I 的催化活性。
DOI：
10.1016/j.febslet.2005.01.035
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发表时间：
2005
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Golabek,AdamA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Walus,Mariusz;Kida,Elizabeth;Wisniewski,KrystynaE;Golabek,AdamA
三肽基肽酶I （TPP I）是一种溶酶体氨基肽酶，它能依次从小多肽中去除三肽，也具有较小的内源性蛋白酶活性。TPP I的突变与致命的溶酶体贮积症有关，这是典型的婴儿晚期神经性神经性脂褐质病。在本研究中，我们通过位点定向诱变分析了人酶的催化机制。我们证明除了先前鉴定的ser475和Asp360外，Glu272， Asp276和asp327对酶的催化活性也很重要。丝氨酸、谷氨酸和天冬氨酸参与催化反应验证了基于重要氨基酸序列同源性和抑制研究而形成的观点，即TPP I是一个不断增长的丝氨酸-羧基肽酶家族的第一个哺乳动物代表。
Tripeptidyl-peptidase I (TPP I) is a lysosomal aminopeptidase that sequentially removes tripeptides from small polypeptides and also shows a minor endoprotease activity. Mutations in TPP I are associated with a fatal lysosomal storage disorder – the classic late-infantile form of neuronal ceroid lipofuscinoses. In the present study, we analyzed the catalytic mechanism of the human enzyme by using a site-directed mutagenesis. We demonstrate that apart from previously identified Ser475and Asp360, also Glu272, Asp276, and Asp327are important for catalytic activity of the enzyme. Involvement of serine, glutamic acid, and aspartic acid in the catalytic reaction validates the idea, formulated on the basis of significant amino acid sequence homology and inhibition studies, that TPP I is the first mammalian representative of a growing family of serine-carboxyl peptidases.
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