Gbetagamma-dependent and Gbetagamma-independent basal activity of G protein-activated K+ channels.
Gbetagamma-dependent and Gbetagamma-independent basal activity of G protein-activated K+ channels.
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G 蛋白激活 K 通道的 Gbetagamma 依赖性和 Gbetagamma 独立性基础活性。
DOI：
10.1074/jbc.m412196200
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发表时间：
2005
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Dascal,Nathan
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rishal,Ida;Porozov,Yuri;Yakubovich,Daniel;Varon,Dalia;Dascal,Nathan
心脏和神经元G蛋白激活的K+通道（GIRK; Kir 3）在Gβγ亚基结合后开放，Gβγ亚基由神经递质激活的Gi/o蛋白释放。GIRK还具有促进神经元静息电位的基础活性。它似乎很大程度上取决于游离Gβγ，但也设想了一个不依赖于Gβγ的组分。我们通过滴定表达GIRK 1/2通道和毒蕈碱m2受体的异卵母细胞中G βγ清除剂的表达，定量研究了基础GIRK活性（AGIRK，basal）对Gβγ的依赖性。广泛应用的Gβγ清除剂--β-肾上腺素能激酶C端豆蔻酰化（myristoylated C terminal of β-adrenergic kinase，m-cβ方舟）可使AGIRK，basal降低70-80%，并消除乙酰胆碱诱发电流（acetylcholine-evoked current，IACh）。然而，我们发现m-cβ方舟直接与GIRK结合，使生理数据的解释复杂化。在几种新构建的Gβγ清除剂中，添加豆蔻酰化信号的m-glucocin（m-glucocin）在降低GIRK电流方面最有效。m-葡聚糖蛋白重新定位到膜部分，不结合GIRK。滴定表达的m-Ducin导致AGIRK，basalby减少高达90%。GIRK的表达伴随着质膜中Gβγ和Gα水平的增加，支持GIRK与G蛋白亚基的预先形成的复合物的存在。Gβγ的表达增加及其与GIRK的组成性联系可能是AGIRK过高的基础，在GIRK高表达水平下观察到。只有10-15%的AGIRK，basal在m-微管蛋白和cβ方舟同时表达时持续存在。这些结果表明，在所有水平的通道表达中，大部分Ibasalis Gβγ依赖，只有一小部分（<10%）可能是Gβγ非依赖的。
Cardiac and neuronal G protein-activated K+channels (GIRK; Kir3) open following the binding of Gβγ subunits, released from Gi/oproteins activated by neurotransmitters. GIRKs also possess basal activity contributing to the resting potential in neurons. It appears to depend largely on free Gβγ, but a Gβγ-independent component has also been envisaged. We investigated Gβγ dependence of the basal GIRK activity (AGIRK,basal) quantitatively, by titrated expression of Gβγ scavengers, inXenopusoocytes expressing GIRK1/2 channels and muscarinic m2 receptors. The widely used Gβγ scavenger, myristoylated C terminus of β-adrenergic kinase (m-cβARK), reducedAGIRK,basalby 70–80% and eliminated the acetylcholine-evoked current (IACh). However, we found that m-cβARK directly binds to GIRK, complicating the interpretation of physiological data. Among several newly constructed Gβγ scavengers, phosducin with an added myristoylation signal (m-phosducin) was most efficient in reducing GIRK currents. m-phosducin relocated to the membrane fraction and did not bind GIRK. Titrated expression of m-phosducin caused a reduction ofAGIRK,basalby up to 90%. Expression of GIRK was accompanied by an increase in the level of Gβγ and Gα in the plasma membrane, supporting the existence of preformed complexes of GIRK with G protein subunits. Increased expression of Gβγ and its constitutive association with GIRK may underlie the excessively highAGIRK,basalobserved at high expression levels of GIRK. Only 10–15% ofAGIRK,basalpersisted upon expression of both m-phosducin and cβARK. These results demonstrate that a major part ofIbasalis Gβγ-dependent at all levels of channel expression, and only a small fraction (<10%) may be Gβγ-independent.
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