Functional differences in type-I fibres from two slow skeletal muscles of rabbit
Functional differences in type-I fibres from two slow skeletal muscles of rabbit
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兔两种慢骨骼肌 I 型纤维的功能差异
DOI：
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发表时间：
2003
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
S. Galler
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
O. Andruchov;Olena Andruchova;Yishu Wang;S. Galler
本研究解决了哺乳动物骨骼肌的慢纤维（包含肌球蛋白重链 MHCI（I 型纤维））是否是功能同质群体的问题。我们比较了来自兔子比目鱼肌和半腱肌的 Ca2+ 激活、带皮、I 型纤维的各种特性。比目鱼肌 I 型纤维显示出比半腱肌纤维明显更快的拉伸激活动力学，以拉伸引起的延迟力增加的峰值时间 t3 测量（分别为 1239±438 ms，n=136 和 1600±409 ms，n=208）（平均值±SD，22°C）。同样，在 15 °C 下，比目鱼肌的无负载缩短速度比半腱肌纤维更快 [分别为 0.79±0.16 纤维长度 (FL) s−1，n=44，与 0.65±0.15 FL s−1，n=35]。半腱肌的拉伸激活动力学比比目鱼肌纤维对温度更敏感。最后，半腱肌中稳态等长力的产生对 Ca2+ 比比目鱼肌纤维更敏感：[22°C 时的 pCa50（半最大激活的−log [Ca2+]）：6.29±0.15，n=28，分别与 6.19±0.10，n=18]。这些结果强烈表明，不同肌肉的 I 型纤维内不存在功能同质性。观察到的差异可能反映出存在不止一种功能不同的慢肌球蛋白重链亚型或收缩蛋白的其他修饰。
The present study addressed the question of whether the slow fibres of mammalian skeletal muscle, containing the myosin heavy chain MHCI (type-I fibres), are a functionally homogeneous population. We compared various properties of Ca2+-activated, skinned, type-I fibres from the soleus and semitendinosus muscles of a rabbit. Soleus type-I fibres showed significantly faster kinetics of stretch activation, measured as the time-to-peak of the stretch-induced, delayed force increase, t3, than semitendinosus fibres (1239±438 ms, n=136, vs. 1600±409 ms, n=208 respectively) (means±SD, 22 °C). Similarly, the speed of unloaded shortening at 15 °C was faster in soleus than in semitendinosus fibres [0.79±0.16 fibre lengths (FL) s−1, n=44, vs. 0.65±0.15 FL s−1, n=35 respectively]. The kinetics of stretch activation were more temperature sensitive in semitendinosus than in soleus fibres. Finally, the generation of steady-state isometric force was more sensitive to Ca2+ in semitendinosus than in soleus fibres: [pCa50 (−log [Ca2+] for half-maximal activation) at 22 °C: 6.29±0.15, n=28, vs. 6.19±0.10, n=18 respectively]. These results suggest strongly that there is no functional homogeneity within type-I fibres of different muscles. The observed differences might reflect the existence of more than one functionally different slow myosin heavy chain isoforms or other modifications of contractile proteins.
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