Structural basis for tail-anchored membrane protein biogenesis by the Get3-receptor complex.
Structural basis for tail-anchored membrane protein biogenesis by the Get3-receptor complex.
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DOI：
10.1126/science.1207125
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发表时间：
2011-08-05
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Sinning I
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Stefer S;Reitz S;Wang F;Wild K;Pang YY;Schwarz D;Bomke J;Hein C;Löhr F;Bernhard F;Denic V;Dötsch V;Sinning I
尾锚定（TA）蛋白参与细胞过程，包括运输、降解和凋亡。它们含有一个C-末端膜锚，并通过与异源寡聚体Get 1/2受体相互作用的Get 3腺苷三磷酸酶后递至内质网（ER）膜。我们已经确定了晶体结构的Get 3在复杂的细胞质结构域的Get 1和Get 2在不同的功能状态在3.0，3.2，和4.6埃的分辨率。结构数据和生化实验表明，Get 1和Get 2使用相邻的、部分重叠的结合位点，并且两者都可以同时与Get 3结合。与Get 1/2复合物的对接允许TA蛋白插入所需的Get 3的构象变化。这些数据表明，核苷酸调节的TA蛋白的传递的分子机制。
Tail-anchored (TA) proteins are involved in cellular processes including trafficking, degradation, and apoptosis. They contain a C-terminal membrane anchor and are posttranslationally delivered to the endoplasmic reticulum (ER) membrane by the Get3 adenosine triphosphatase interacting with the hetero-oligomeric Get1/2 receptor. We have determined crystal structures of Get3 in complex with the cytosolic domains of Get1 and Get2 in different functional states at 3.0, 3.2, and 4.6 angstrom resolution. The structural data, together with biochemical experiments, show that Get1 and Get2 use adjacent, partially overlapping binding sites and that both can bind simultaneously to Get3. Docking to the Get1/2 complex allows for conformational changes in Get3 that are required for TA protein insertion. These data suggest a molecular mechanism for nucleotide-regulated delivery of TA proteins.
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