Membrane association of SadC enhances its diguanylate cyclase activity to control exopolysaccharides synthesis and biofilm formation in Pseudomonas aeruginosa.
Membrane association of SadC enhances its diguanylate cyclase activity to control exopolysaccharides synthesis and biofilm formation in Pseudomonas aeruginosa.
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SadC 的膜结合增强其二鸟苷酸环化酶活性，以控制铜绿假单胞菌的胞外多糖合成和生物膜形成。
DOI：
10.1111/1462-2920.13263
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发表时间：
2016-10
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Luyan Ma
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bin Zhu;Cuilan Liu;Shiheng Liu;Hengjiang Cong;Lichuan Gu;Luyan Ma
环磷酸二鸟苷（c-di-GMP）是细菌中最重要的第二信使之一，它控制着细菌的许多细胞功能，包括浮游生物和生物膜之间的生活方式转换。表面附着缺陷型（SadC）是一种参与铜绿假单胞菌（Pseudomonasaeruginosa）中c-di-GMP生物合成的二鸟苷酸环化酶（DGC），铜绿假单胞菌是一种可引起多种感染的机会致病菌。在这里，我们报告的晶体结构的GGDEF结构域的SadC和跨膜（TM）结构域的SadC生物膜的形成，胞外多糖的生产和运动方面的关键作用。我们发现，在铜绿假单胞菌PAO 1中过表达SadC完全抑制游泳运动，并显着增加胞外多糖Psl的产生。缺乏TM结构域的SadC（SadC 300 -487）不能定位于细胞质膜形成簇，失去了抑制游泳和抽搐运动的能力，尽管SadC 300 -487在体外和体内都能催化c-di-GMP的合成，但其促进Psl合成的活性减弱。SadC的GGDEF结构域具有典型的GGDEF结构，连接TM结构域和SadC GGDEF结构域的α-螺旋是SadC形成DGC寡聚体所必需的。我们的数据表明，SadC的膜结合通过影响活性DGC低聚物的形成来促进其DGC活性。
Cyclic diguanosine monophosphate (c-di-GMP) is one of the most important bacterial second messengers that controls many bacterial cellular functions including lifestyle switch between plankton and biofilm. Surface attachment defective (SadC) is a diguanylate cyclase (DGC) involved in the biosynthesis of c-di-GMP in Pseudomonas aeruginosa, an opportunistic pathogen that can cause diverse infections. Here we report the crystal structure of GGDEF domain from SadC and the critical role of the trans-membrane (TM) domain of SadC with regard to biofilm formation, exopolysaccharide production and motility. We showed that over-expression of SadC in P. aeruginosa PAO1 totally inhibited swimming motility and significantly enhanced the production of exopolysaccharide Psl. SadC lacking TM domains (SadC300-487 ) could not localize on cytoplasmic membrane and form cluster, lost the ability to inhibit the swimming and twitching motility, and showed the attenuated activity to promote Psl production despite that SadC300-487 was able to catalyze the synthesize of c-di-GMP in vitro and in vivo. The GGDEF domain of SadC has a typical GGDEF structure and the α-helix connected the TM domains with SadC GGDEF domain is essential for SadC to form DGC oligomers. Our data imply that membrane association of SadC promotes its DGC activity by affecting the formation of active DGC oligomers.
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影响因子：
16
作者：
Paul K;Nieto V;Carlquist WC;Blair DF;Harshey RM
通讯作者：
Harshey RM
DOI：
10.1107/s1744309113011937
发表时间：
2013-06
期刊：
Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications
影响因子：
--
作者：
Yanjie Hou;De-Feng Li;Da Cheng Wang
通讯作者：
Yanjie Hou;De-Feng Li;Da Cheng Wang
DOI：
10.1073/pnas.89.11.4884
发表时间：
1992-06-01
影响因子：
11.1
作者：
WEBB, MR
通讯作者：
WEBB, MR
影响因子：
3.1
作者：
Arora, SK;Ritchings, BW;Ramphal, R
通讯作者：
Ramphal, R
影响因子：
1.5
作者：
Perrine Vasseur;Isabelle Vallet-Gely;Chantal Soscia;S. Genin;A. Filloux
通讯作者：
Perrine Vasseur;Isabelle Vallet-Gely;Chantal Soscia;S. Genin;A. Filloux