Crystal structure of the dynein motor domain.
Crystal structure of the dynein motor domain.
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DOI：
10.1126/science.1202393
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发表时间：
2011-03-04
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Vale RD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Carter AP;Cho C;Jin L;Vale RD
动力蛋白是基于微管的运动蛋白，为纤毛跳动提供动力，运输细胞内货物，并帮助构建有丝分裂纺锤体。动力蛋白由环状六聚体 AAA 家族三磷酸腺苷 (ATPase) 进化而来，其尺寸大且复杂，给理解其结构和机制带来了挑战。在这里，我们展示了酵母细胞质动力蛋白的两个约 300 千道尔顿运动结构域的功能二聚体的 6 埃晶体结构。该结构揭示了环形运动域中 ATP 酶结构域的异常不对称排列、机械元件与 ATP 酶环相互作用的方式，以及为微管结合结构域创建基础的两个卷曲线圈之间意想不到的相互作用。这些元素的排列为三磷酸腺苷驱动的构象变化如何跨运动域传递提供了线索。
Dyneins are microtubule-based motor proteins that power ciliary beating, transport intracellular cargos, and help to construct the mitotic spindle. Evolved from ring-shaped hexameric AAA-family adenosine triphosphatases (ATPases), dynein’s large size and complexity have posed challenges for understanding its structure and mechanism. Here, we present a 6 angstrom crystal structure of a functional dimer of two ~300-kilodalton motor domains of yeast cytoplasmic dynein. The structure reveals an unusual asymmetric arrangement of ATPase domains in the ring-shaped motor domain, the manner in which the mechanical element interacts with the ATPase ring, and an unexpected interaction between two coiled coils that create a base for the microtubule binding domain. The arrangement of these elements provides clues as to how adenosine triphosphate–driven conformational changes might be transmitted across the motor domain.
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影响因子：
16.8
作者：
通讯作者：
--
DOI：
10.1126/science.1105932
发表时间：
2005-03-25
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Rappas M;Schumacher J;Beuron F;Niwa H;Bordes P;Wigneshweraraj S;Keetch CA;Robinson CV;Buck M;Zhang X
通讯作者：
Zhang X
DOI：
10.1126/science.1164424
发表时间：
2008-12-12
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Carter AP;Garbarino JE;Wilson-Kubalek EM;Shipley WE;Cho C;Milligan RA;Vale RD;Gibbons IR
通讯作者：
Gibbons IR
影响因子：
4
作者：
Hook, Peter;Vallee, Richard B.
通讯作者：
Vallee, Richard B.
影响因子：
7.5
作者：
Gennerich A;Vale RD
通讯作者：
Vale RD