Differential modulation of the active site environment of human carbonic anhydrase XII by cationic quantum dots and polylysine.
Differential modulation of the active site environment of human carbonic anhydrase XII by cationic quantum dots and polylysine.
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DOI：
10.1016/j.bbapap.2010.02.014
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发表时间：
2010-06
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Srivastava DK
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Manokaran S;Zhang X;Chen W;Srivastava DK
由于蛋白质表面普遍存在负电荷，与人碳酸氢酶XII(Hca XII)的活性部位口袋相反，带正电荷的量子点(Qds+)和聚赖氨酸都与酶发生静电相互作用，这种相互作用不影响酶的催化活性。然而，这两种阳离子大分子对酶的活性部位环境的调节是不同的。稳态动力学数据显示，聚赖氨酸对DNSA依赖的酶的抑制作用没有影响，但Qds+克服了这种抑制作用，使酶的催化活性恢复了近70%。我们提供的证据表明，在与多聚赖氨酸和量子点+相互作用时，DNSA仍然与酶结合。论证了Hca XII上多聚赖氨酸和量子点+的上述区别特征是由这些阳离子大分子的“刚性”和“柔性”所编码的。
Due to prevalence of negative charges on the protein surface, opposite to the active site pocket of human carbonic anhydrase XII (hCA XII), both positively charged CdTe-quantum dots (Qds+) and polylysine electrostatically interact with the enzyme, and such interaction does not influence the catalytic activity of the enzyme. However, both these cationic macromolecules differently modulate the active site environment of the enzyme. The steady-state kinetic data revealed that whereas polylysine exhibited no influence on dansylamide (DNSA) dependent inhibition of the enzyme, Qds+ overcame such an inhibitory effect, leading to almost 70% restoration of the catalytic activity of the enzyme. We provide evidence that DNSA remains bound to the enzyme upon interaction with both polylysine and Qds+. Arguments are presented that the above differential feature of polylysine and Qds+ on hCA XII is encoded in the “rigidity” versus “flexibility” of these cationic macromolecules.
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