Stepwise formation of alpha-helices during cytochrome c folding.
Stepwise formation of alpha-helices during cytochrome c folding.
复制标题
细胞色素 c 折叠过程中逐步形成 α 螺旋。
DOI：
--
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发表时间：
2000
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
I. Morishima
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Akiyama;Satoshi Takahashi;K. Ishimori;I. Morishima
已经提出了两种模型来描述蛋白质的折叠途径。骨架模型假设二级结构的初始形成，而疏水塌陷模型假设它们在骨架结构塌陷后形成。为了区分这些模型的真实的蛋白质，我们已经开发出一种新的CD光谱仪，使我们能够观察亚毫秒的时间框架的蛋白质折叠，并具有其特征的细胞色素c（cyt c）的折叠过程中的二级结构形成的时间。我们发现大约20%的天然螺旋内容在折叠的第一阶段被组织起来，该阶段在毫秒内完成。此外，我们建议存在的第二个中间体，它具有α-螺旋内容类似的熔融球状态。我们的研究结果表明，许多α-螺旋后，在折叠机制的细胞色素c的崩溃组织。
Two models have been proposed to describe the folding pathways of proteins. The framework model assumes the initial formation of the secondary structures whereas the hydrophobic collapse model supposes their formation after the collapse of backbone structures. To differentiate between these models for real proteins, we have developed a novel CD spectrometer that enables us to observe the submillisecond time frame of protein folding and have characterized the timing of secondary structure formation in the folding process of cytochrome c (cyt c). We found that approximately 20% of the native helical content was organized in the first phase of folding, which is completed within milliseconds. Furthermore, we suggest the presence of a second intermediate, which has alpha-helical content resembling that of the molten globule state. Our results indicate that many of the alpha-helices are organized after collapse in the folding mechanism of cyt c.
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天然的三级相互作用稳定了细胞色素 c 的 A 状态。
影响因子：
2.9
作者：
Marmorino,JL;Pielak,GJ
通讯作者：
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作者：
Baldwin, RL;Rose, GD
通讯作者：
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DOI：
10.1073/pnas.94.5.1779
发表时间：
1997-03-04
影响因子：
11.1
作者：
Chan, CK;Hu, Y;Hofrichter, J
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Hofrichter, J
影响因子：
13.8
作者：
Baldwin, RL;Rose, GD
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