An insertion in the human thyrotropin receptor critical for high affinity hormone binding.
An insertion in the human thyrotropin receptor critical for high affinity hormone binding.
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人促甲状腺素受体中的插入对于高亲和力激素结合至关重要。
DOI：
10.1126/science.2169649
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发表时间：
1990
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Rapoport,B
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wadsworth,HL;Chazenbalk,GD;Nagayama,Y;Russo,D;Rapoport,B
促甲状腺激素（TSH）、促黄体激素（LH）和绒毛膜促性腺激素（CG）是结构上相关的糖蛋白激素，它们与具有高度序列相似性的受体结合。然而，TSH和LH-CG受体的一级氨基酸序列的比较揭示了在TSH受体的细胞外结构域中的8个和50个氨基酸的两个独特插入。通过定点诱变确定这些插入的功能意义。缺失50个氨基酸（残基317至366）对TSH结合或TSH和甲状腺刺激免疫球蛋白（TSI）的生物活性没有影响。相反，缺失或取代的8个氨基酸的区域（残基38至45）取消这些活动。TSH受体氨基末端附近的这8个氨基酸区似乎是TSH和TSI相互作用的重要位点。
Thyrotropin (TSH), luteinizing hormone (LH), and chorionic gonadotropin (CG) are structurally related glycoprotein hormones, which bind to receptors that share a high degree of sequence similarity. However, comparison of the primary amino acid sequences of the TSH and LH-CG receptors reveals two unique insertions of 8 and 50 amino acids in the extracellular domain of the TSH receptor. The functional significance of these insertions were determined by site-directed mutagenesis. Deletion of the 50-amino acid tract (residues 317 to 366) had no effect on TSH binding or on TSH and thyroid-stimulating immunoglobulin (TSI) biological activities. In contrast, either deletion or substitution of the eight-amino acid region (residues 38 to 45) abolished these activities. This eight-amino acid tract near the amino terminus of the TSH receptor appears to be an important site of interaction for both TSH and TSI.
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