A conserved proline triplet in Val-tRNA synthetase and the origin of elongation factor P.
A conserved proline triplet in Val-tRNA synthetase and the origin of elongation factor P.
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Val-tRNA 合成酶中的保守脯氨酸三联体和延伸因子 P 的起源。
DOI：
10.1016/j.celrep.2014.09.008
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发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
8.8
通讯作者：
Wilson,DanielN
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Starosta,AgataL;Lassak,Jürgen;Peil,Lauri;Atkinson,GemmaC;Woolstenhulme,ChristopherJ;Virumäe,Kai;Buskirk,Allen;Tenson,Tanel;Remme,Jaanus;Jung,Kirsten;Wilson,DanielN
细菌核糖体在多聚脯氨酸伸展上停滞，需要伸长因子P(EF-P)来解除停滞。然而，目前尚不清楚为什么进化有利于EF-P的发展，而不是选择不出现蛋白质中的多聚脯氨酸延伸。我们已经发现，在生命的所有领域中，只有一个多聚脯氨酸延伸是不变的，即VALS中的一个Pro三联体，即tRNA合成酶，它用valine来充电tRNAVal.在这里，我们证明了VALS在体内和体外的表达需要EF-P，并证明了位于VALS活性部位的Pro三联体对于有效地将tRNAVal与valine充电、防止错误荷电的Thr-tRNAVali的形成以及E.Coliin在体内的高效生长是重要的。我们认为，Pro三联体对VALS活性的关键作用可能解释了细菌细胞共同进化EF-P救援系统的原因。
Bacterial ribosomes stall on polyproline stretches and require the elongation factor P (EF-P) to relieve the arrest. Yet it remains unclear why evolution has favored the development of EF-P rather than selecting against the occurrence of polyproline stretches in proteins. We have discovered that only a single polyproline stretch is invariant across all domains of life, namely a proline triplet in ValS, the tRNA synthetase, that charges tRNAValwith valine. Here, we show that expression of ValS in vivo and in vitro requires EF-P and demonstrate that the proline triplet located in the active site of ValS is important for efficient charging of tRNAValwith valine and preventing formation of mischarged Thr-tRNAValas well as efficient growth ofE. coliin vivo. We suggest that the critical role of the proline triplet for ValS activity may explain why bacterial cells coevolved the EF-P rescue system.
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