Comparative Analysis of Mesophilic YqfB-Type Amidohydrolases.
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DOI：
10.3390/biom12101492
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发表时间：
2022-10-16
期刊：
影响因子：
5.5
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
人类激活信号共积分同源（ASCH）域的广泛超家族是近20年前确定的，然而，关于该域的生物学功能的实验数据量很少。在这项研究中，我们的目的是通过研究它们对各种N-酰化胞嘧啶衍生物的活性，包括潜在的核苷衍生的前药，以及它们在体外结合/降解核酸的能力，来确定四种假设的含有ASCH结构域的酰胺水解酶YqfB类似物的推定细胞功能。根据确定的动力学参数，N4-乙酰胞苷被认为是酰胺水解酶的主要底物。尽管与含有普阿结构域的蛋白质相似，但未检测到YqfB样蛋白的核酸结合活性，表明在体内，这些酶是嘧啶补救途径的一部分。我们还证明了在原核和真核宿主中表达YqfB型酰胺水解酶的可能性。YqfB型酰胺水解酶具有蛋白质小、耐盐性好等特点，在基础研究和生物工程应用中具有重要意义
The widespread superfamily of the human activating signal cointegrator homology (ASCH) domain was identified almost 20 years ago; however, the amount of experimental data regarding the biological function of the domain is scarce. With this study, we aimed to determine the putative cellular functions of four hypothetical ASCH domain-containing amidohydrolase YqfB analogues by investigating their activity towards various N-acylated cytosine derivatives, including potential nucleoside-derived prodrugs, as well as their ability to bind/degrade nucleic acids in vitro. According to determined kinetic parameters, N4-acetylcytidine is assumed to be the primary substrate for amidohydrolases. Despite the similarity to the proteins containing the PUA domain, no nucleic acid binding activity was detected for YqfB-like proteins, suggesting that, in vivo, these enzymes are a part of the pyrimidine salvage pathway. We also demonstrate the possibility of the expression of YqfB-type amidohydrolases in both prokaryotic and eukaryotic hosts. The small protein size and remarkable halotolerance of YqfB-type amidohydrolases are of great interest for further fundamental research and biotechnological applications
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