Structural basis for recruitment and activation of the AP-1 clathrin adaptor complex by Arf1.
Structural basis for recruitment and activation of the AP-1 clathrin adaptor complex by Arf1.
复制标题
DOI：
10.1016/j.cell.2012.12.042
复制
发表时间：
2013-02-14
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Hurley JH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ren X;Farías GG;Canagarajah BJ;Bonifacino JS;Hurley JH
AP-1是一种网状蛋白适配器复合体，负责在跨高尔基体网络和内小体之间对货物进行分类。AP-1招募到这些隔间需要Arf1-GTP。AP-1与Arf1-GTP四聚体核心的晶体结构和生化分析表明，Arf1通过解锁AP-1激活了货物结合。解锁是由Arf1的两个分子驱动的，它们连接了AP-1在两个相互作用位点的两个拷贝。ARF1的GTP依赖的开关I和II区域与一个AP-1复合体的β1亚基的N端结合，而ARF1的背面与第二个AP-1复合体的γ亚单位干的中央部分结合。γ亚单位N-末端附近的第三个Arf1相互作用位点对招募很重要，但不是激活。这些观察结果导致了一个由Arf1招募和激活AP-1的模型。
AP-1 is a clathrin adaptor complex that sorts cargo between the trans-Golgi network and endosomes. AP-1 recruitment to these compartments requires Arf1-GTP. The crystal structure of the tetrameric core of AP-1 in complex with Arf1-GTP, together with biochemical analyses, shows that Arf1 activates cargo binding by unlocking AP-1. Unlocking is driven by two molecules of Arf1 that bridge two copies of AP-1 at two interaction sites. The GTP-dependent switch I and II regions of Arf1 bind to the N-terminus of the β1 subunit of one AP-1 complex, while the back side of Arf1 binds to the central part of the γ subunit trunk of a second AP-1 complex. A third Arf1 interaction site near the N-terminus of the γ subunit is important for recruitment, but not activation. These observations lead to a model for the recruitment and activation of AP-1 by Arf1.
登录
查看更多内容
影响因子：
7.8
作者：
Janvier, Katy;Kato, Yukio;Boehm, Markus;Rose, Jeremy R;Martina, Jose A;Kim, Bong-Yoon;Venkatesan, Sundararajan;Bonifacino, Juan S
通讯作者：
Bonifacino, Juan S
影响因子：
16.2
作者：
Farías GG;Cuitino L;Guo X;Ren X;Jarnik M;Mattera R;Bonifacino JS
通讯作者：
Bonifacino JS
影响因子：
5.7
作者：
Brunger, Axel T.;Adams, Paul D.;Fromme, Petra;Fromme, Raimund;Levitt, Michael;Schroeder, Gunnar F.
通讯作者：
Schroeder, Gunnar F.
影响因子：
3.3
作者：
Crottet, P;Meyer, DM;Spiess, M
通讯作者：
Spiess, M
影响因子：
3.3
作者：
Doray, Balraj;Lee, Intaek;Kornfeld, Stuart
通讯作者：
Kornfeld, Stuart