Peptidoglycan maturation controls spatiotemporal organisation of outer membrane proteins in Escherichia coli
Peptidoglycan maturation controls spatiotemporal organisation of outer membrane proteins in Escherichia coli
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肽聚糖成熟控制大肠杆菌外膜蛋白的时空组织
DOI：
10.1101/2022.04.11.487844
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发表时间：
2022
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Mamou G
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Mamou G
革兰氏阴性细菌外膜和肽聚糖层之间的联系对于维持细胞完整性和使其能够在具有挑战性的环境中生存至关重要--。外膜的功能依赖于外膜蛋白(OMP)，外膜蛋白由β-Barrel装配机插入。以前的研究表明，生长的大肠杆菌通过一种未知的机制将旧的OMP向两极分离。在这里，我们证明了肽聚糖支持OMPS的时空组织。成熟的富含四肽的肽聚糖与BAM组分结合并抑制OMP折叠酶活性。新生的肽聚糖富含五肽，集中在隔膜中，与BAM结合较差，对其活性影响不大，导致OMP优先插入到分裂部位。将OMP生物发生与细胞壁生长同步，使细菌能够通过二元分割补充其OMP。我们的研究表明，革兰氏阴性菌通过使OMP生物合成对肽聚糖成熟做出反应，协调两个主要细胞包膜层的组装。这种配合为设计破坏细胞包膜完整性的抗生素提供了新的可能性。
Linkages between the outer membrane of Gram-negative bacteria and the peptidoglycan layer are crucial to the maintenance of cellular integrity and enable survival in challenging environments–. The functionality of the outer membrane relies on outer membrane proteins (OMPs), which are inserted by the β-barrel assembly machine, BAM,. Previous work has shown that growingEscherichia colicells segregate old OMPs towards the poles by an unknown mechanism. Here, we demonstrate that peptidoglycan underpins the spatiotemporal organisation of OMPs. Mature, tetrapeptide-rich peptidoglycan binds to BAM components and suppresses OMP foldase activity. Nascent peptidoglycan, which is enriched in pentapeptides and concentrated at septa, associates with BAM poorly and has little impact on its activity, leading to preferential insertion of OMPs at division sites. Synchronising OMP biogenesis to cell wall growth enables bacteria to replenish their OMPs by binary partitioning. Our study reveals that Gram-negative bacteria coordinate the assembly of two major cell envelope layers by rendering OMP biogenesis responsive to peptidoglycan maturation. This coordination offers new possibilities for the design of antibiotics that disrupt cell envelope integrity.
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