Modular assembly of proteins on nanoparticles.
Modular assembly of proteins on nanoparticles.
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DOI：
10.1038/s41467-018-03931-4
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发表时间：
2018-04-16
影响因子：
16.6
通讯作者：
Ferrari E
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ma W;Saccardo A;Roccatano D;Aboagye-Mensah D;Alkaseem M;Jewkes M;Di Nezza F;Baron M;Soloviev M;Ferrari E
一般来说，蛋白质特性的高度多样性需要开发独特的纳米颗粒生物共轭方法，并针对每种不同的蛋白质进行优化。在这里，我们描述了一种通用的生物缀合方法，该方法利用结合两个不同结构域的新重组融合蛋白。 N 末端部分是来自日本血吸虫的谷胱甘肽 S 转移酶 (GST)，我们通过形成金硫键 (Au-S) 识别并表征了其与金纳米颗粒 (GNP) 结合的卓越能力。该多结构域构建体的 C 端部分是来自化脓性链球菌的 SpyCatcher，它提供了捕获编码 SpyTag 的重组蛋白的能力。在这里，我们展示了 SpyCatcher 可以通过 GST 共价固定在 GNP 上，而不会丧失其全部功能。然后我们证明，GST-SpyCatcher 激活的颗粒能够通过简单的混合，通过自发形成不寻常的异肽键，共价结合 SpyTag 修饰的蛋白质。纳米粒子和蛋白质的缀合可能需要针对添加不同蛋白质进行复杂的优化。在这里，作者报告了一种连接金纳米粒子和融合蛋白的简单异肽键形成方法的开发。
Generally, the high diversity of protein properties necessitates the development of unique nanoparticle bio-conjugation methods, optimized for each different protein. Here we describe a universal bio-conjugation approach which makes use of a new recombinant fusion protein combining two distinct domains. The N-terminal part is Glutathione S-Transferase (GST) from Schistosoma japonicum, for which we identify and characterize the remarkable ability to bind gold nanoparticles (GNPs) by forming gold–sulfur bonds (Au–S). The C-terminal part of this multi-domain construct is the SpyCatcher from Streptococcus pyogenes, which provides the ability to capture recombinant proteins encoding a SpyTag. Here we show that SpyCatcher can be immobilized covalently on GNPs through GST without the loss of its full functionality. We then show that GST-SpyCatcher activated particles are able to covalently bind a SpyTag modified protein by simple mixing, through the spontaneous formation of an unusual isopeptide bond. The conjugation of nanoparticles and proteins can require complex optimization for the addition of different proteins. Here, the authors report on the development of a simple isopeptide bond forming method of conjoining gold nanoparticles and fusion proteins.
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