Reduction of cytochrome oxidase by 5,10-dihydro-5-methylphenazine: kinetic parameters from rapid-scanning stopped-flow experiments.
Reduction of cytochrome oxidase by 5,10-dihydro-5-methylphenazine: kinetic parameters from rapid-scanning stopped-flow experiments.
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5,10-二氢-5-甲基吩嗪还原细胞色素氧化酶：来自快速扫描停流实验的动力学参数。
DOI：
10.1021/bi00304a019
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发表时间：
1984
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Dye,JL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Halaka,FG;Barnes,ZK;Babcock,GT;Dye,JL
福利姆湾Halaka，1 Zexia K.作者：巴恩斯Babcock和James L.染料 ** 摘要：用快速扫描和固定波长停流分光光度法在Soret、可见光和近红外光谱区研究了5，10-二氢-5-甲基吩嗪（MPH）还原静息细胞色素氧化酶及其氰化物复合物的动力学。在这项研究中，我们专注于一种形式的休息酶，其特征在于Soret吸收最大值在424 nm。这些实验补充了关于减少静息酶的418 nm吸收形式的早期工作[Halaka，F. G.，巴布科克湾T.，& Dye，J. L.（1981）J.Biol.Chem.256，1084-1087]。细胞色素a的还原在二级反应中完成，速率常数为3 X 105 M-1 s-1。还原的830 nm的吸收剂，Cua，是密切相关的，但滞后于细胞色素a的还原，我们已经解决了约20 s-1的速率常数为铜re-Redox反应是至关重要的理解细胞色素c氧化酶的催化活性在电子传递。在生物系统中，该酶催化分子氧的四电子还原为水[综述参见Malmstróm（1979）和Wikstróm et al.（1981）]。蛋白质的还原，无论是在厌氧条件下还是在氧存在下的周转过程中，都被排除在外。
Folim G. Halaka, 1 Zexia K. Barnes, Gerald T. Babcock, and James L. Dye** abstract: The kinetics of the reduction of resting cytochrome oxidase and of its cyanide complex by 5, 10-dihydro-5-methylphenazine (MPH) have been characterized by rapid-scan and fixed-wavelength stopped-flow spectrophotometry in the Soret, visible, and near-IR spectral regions. In this study, we focused on a form of the resting enzyme that is characterized by a Soret absorption maximum at 424 nm. These experiments complement earlier work on the reduction of a 418 nm absorbing form of the resting enzyme [Halaka, F. G., Babcock, G. T., & Dye, J. L.(1981) J. Biol. Chem. 256, 1084-1087], The reduction of cytochrome a is accomplished in a second-order reaction with a rate constant of 3 X 105 M" 1 s-1. The reduction of the 830-nm absorber, Cua, is closely coupled to but lags the reduction of cytochrome a\we have resolved a rate constant of about 20 s-1 for the copper re-Redox reactions are of central importance to the understanding of the catalytic activity of cytochrome c oxidase in electron transport. In biological systems, the enzyme catalyzes the four-electron reduction of molecular oxygen to water [for reviews see Malmstróm (1979) and Wikstróm et al.(1981)]. The reduction of the protein, either under anaerobic conditions or during turnover in the presence of oxygen, has been ex-
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细胞色素c氧化酶与连二亚硫酸钠的反应。
DOI：
10.1042/bj2090175
发表时间：
1983
期刊：
The Biochemical journal
影响因子：
--
作者：
G. Jones;M. G. Jones;M. Wilson;M. Brunori;A. Colosimo;P. Sarti
通讯作者：
P. Sarti
细胞色素 c 氧化酶的合理两态模型。
DOI：
10.1073/pnas.78.11.7115
发表时间：
1981
影响因子：
11.1
作者：
M. Wilson;J. Peterson;E. Antonini;M. Brunori;A. Colosimo;J. Wyman
通讯作者：
J. Wyman
用于研究酶反应瞬态的计算机接口双光束快速扫描停流系统。
影响因子：
2.9
作者：
C. Suelter;R. B. Coolen;N. Papadakis;J. L. Dye
通讯作者：
J. L. Dye
细胞色素氧化酶铜成分的氧化还原。
DOI：
10.1016/s0021-9258(18)91415-8
发表时间：
1964
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
H. Beinert;G. Palmer
通讯作者：
G. Palmer
部分还原哺乳动物细胞色素氧化酶与铁细胞色素 c 反应的研究。
DOI：
10.1042/bj1570591
发表时间：
1976
期刊：
The Biochemical journal
影响因子：
--
作者：
C. Greenwood;T. Brittain
通讯作者：
T. Brittain