Specialized membrane-localized chaperones prevent aggregation of polytopic proteins in the ER.
Specialized membrane-localized chaperones prevent aggregation of polytopic proteins in the ER.
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DOI：
10.1083/jcb.200408106
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发表时间：
2005-01-03
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ljungdahl PO
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kota J;Ljungdahl PO
完整的内质网 (ER) 膜蛋白 Shr3p 是酵母中氨基酸渗透酶 (AAP) 的正确质膜定位所必需的。在缺乏 Shr3p 的情况下，AAP 独特地保留在 ER 中，其 12 个跨膜片段均正确插入膜中。在这里，我们表明，Shr3p 的膜结构域特异性地阻止 AAP 聚集，因此在协助 AAP 折叠和正确获得 ER 出口所需的三级结构方面发挥着关键作用。此外，我们还发现内质网整合蛋白 Gsf2p、Pho86p 和 Chs7p 的功能与 Shr3p 类似。在单独缺乏这些成分之一的细胞中，只有它们的同源底物、己糖转运蛋白、磷酸盐转运蛋白和几丁质合酶-III分别聚集，因此无法离开内质网膜。这些发现表明，多面体膜蛋白依赖于专门的膜定位伴侣，以防止跨膜片段插入内质网膜的脂质双层并折叠时之间不适当的相互作用。
The integral endoplasmic reticulum (ER) membrane protein Shr3p is required for proper plasma membrane localization of amino acid permeases (AAPs) in yeast. In the absence of Shr3p AAPs are uniquely retained in the ER with each of their twelve membrane-spanning segments correctly inserted in the membrane. Here, we show that the membrane domain of Shr3p specifically prevents AAPs from aggregating, and thus, plays a critical role in assisting AAPs to fold and correctly attain tertiary structures required for ER exit. Also, we show that the integral ER proteins, Gsf2p, Pho86p, and Chs7p, function similarly to Shr3p. In cells individually lacking one of these components only their cognate substrates, hexose transporters, phosphate transporters, and chitin synthase-III, respectively, aggregate and consequently fail to exit the ER membrane. These findings indicate that polytopic membrane proteins depend on specialized membrane-localized chaperones to prevent inappropriate interactions between membrane-spanning segments as they insert and fold in the lipid bilayer of the ER membrane.
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