Chimeric Investigations into the Diamide Binding Site on the Lepidopteran Ryanodine Receptor.
Chimeric Investigations into the Diamide Binding Site on the Lepidopteran Ryanodine Receptor.
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鳞翅目昆虫Ryanodine受体上联胺结合位点的嵌合研究
DOI：
10.3390/ijms222313033
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发表时间：
2021-12-02
影响因子：
5.6
通讯作者：
Davies TGE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Richardson E;Troczka BJ;Gutbrod O;Ebbinghaus-Kintscher U;Williamson MS;George CH;Nauen R;Davies TGE
与二酰胺杀虫剂抗性相关的氨基酸残基 G4946 和 I4790 的改变表明二酰胺相互作用位于昆虫兰尼碱受体 (RyR) 的 pVSD 电压传感器样结构域内。为了进一步描绘相互作用位点，在小菜蛾 (Plutella xylostella) RyR 通道上的相同 pVSD 区域内进行了有针对性的改变。编辑五个氨基酸位置以匹配人类二酰胺不敏感骨骼 RyR1 (hRyR1) 中发现的位置，以生成人-小菜蛾嵌合构建体，结果表明，这些改变在组合引入时会大大降低二酰胺功效，但在单独引入时仅导致轻微降低。结论是，昆虫 RyR 上的二酰胺相互作用位点位于 RyR 的电压传感器样结构域附近，并且主要相互作用位点位于 S1 至 S4 跨膜结构域中的残基 K4700、Y4701、I4790 和 S4919 处。
Alterations to amino acid residues G4946 and I4790, associated with resistance to diamide insecticides, suggests a location of diamide interaction within the pVSD voltage sensor-like domain of the insect ryanodine receptor (RyR). To further delineate the interaction site(s), targeted alterations were made within the same pVSD region on the diamondback moth (Plutella xylostella) RyR channel. The editing of five amino acid positions to match those found in the diamide insensitive skeletal RyR1 of humans (hRyR1) in order to generate a human–Plutella chimeric construct showed that these alterations strongly reduce diamide efficacy when introduced in combination but cause only minor reductions when introduced individually. It is concluded that the sites of diamide interaction on insect RyRs lie proximal to the voltage sensor-like domain of the RyR and that the main site of interaction is at residues K4700, Y4701, I4790 and S4919 in the S1 to S4 transmembrane domains.
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