A cytidine deaminase edits C to U in transfer RNAs in Archaea.
A cytidine deaminase edits C to U in transfer RNAs in Archaea.
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DOI：
10.1126/science.1170123
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发表时间：
2009-05-01
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Söll D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Randau L;Stanley BJ;Kohlway A;Mechta S;Xiong Y;Söll D
所有典型的转运RNA（tRNA）在第8位都有一个尿苷，参与维持tRNA的三级结构。然而，极端嗜热古菌Methanopyrus kandleri在34个tRNA基因中有30个在第8位带有胞苷。在这里，我们证明了在tRNA的三级核心的这个位置的C到U编辑，并提出了一个tRNA特异性的胞苷脱氨酶，CDAT 8，它具有连接到tRNA结合THUMP结构域的胞苷脱氨酶结构域的晶体结构。CDAT 8对位置8处的C脱氨基具有特异性，仅需要受体茎发夹进行活性，并且属于“胞苷脱氨酶样”超家族中的独特家族。这种C-to-U编辑酶的存在保证了所有M的正确折叠和功能。坎德莱里转运蛋白。
All canonical transfer RNAs (tRNAs) have a uridine at position 8, involved in maintaining tRNA tertiary structure. However, the hyperthermophilic archaeon Methanopyrus kandleri harbors 30 (out of 34) tRNA genes with cytidine at position 8. Here, we demonstrate C-to-U editing at this location in the tRNA’s tertiary core, and present the crystal structure of a tRNA-specific cytidine deaminase, CDAT8, which has the cytidine deaminase domain linked to a tRNA-binding THUMP domain. CDAT8 is specific for C deamination at position 8, requires only the acceptor stem hairpin for activity, and belongs to a unique family within the “cytidine deaminase–like” superfamily. The presence of this C-to-U editing enzyme guarantees the proper folding and functionality of all M. kandleri tRNAs.
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