Structural Basis for Oxidized Glutathione Recognition by the Yeast Cadmium Factor 1.
Structural Basis for Oxidized Glutathione Recognition by the Yeast Cadmium Factor 1.
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酵母镉因子 1 识别氧化型谷胱甘肽的结构基础。
DOI：
10.1101/2024.01.31.578287
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发表时间：
2024
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Tomasiak,ThomasM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Soong,TikHang;Hotze,Clare;Khandelwal,NiteshKumar;Tomasiak,ThomasM
来自ABCC家族的转运蛋白在解毒亲电性化合物（包括金属、药物和脂类）中起重要作用，通常通过与谷胱甘肽复合物结合。酵母镉因子1 （Ycf1）可单独运输谷胱甘肽以及谷胱甘肽与Cd2+、Hg2+和As3+等有毒重金属结合。为了了解重金属底物结合的复杂选择性和混杂性，我们测定了Ycf1与底物氧化谷胱甘肽结合的低温电镜结构。我们系统地测试了结合决定因素与细胞存活测定镉，以确定底物位点如何适应不同大小的金属配合物。我们确定了一个底物结合的“弯曲口袋”，它不对称地结合谷胱甘肽复合物，并弯曲以适应不同大小的复合物。
Transporters from the ABCC family have an essential role in detoxifying electrophilic compounds including metals, drugs, and lipids, often through conjugation with glutathione complexes. The Yeast Cadmium Factor 1 (Ycf1) transports glutathione alone as well as glutathione conjugated to toxic heavy metals including Cd2+, Hg2+, and As3+. To understand the complicated selectivity and promiscuity of heavy metal substrate binding, we determined the cryo-EM structure of Ycf1 bound to the substrate, oxidized glutathione. We systematically tested binding determinants with cellular survival assays against cadmium to determine how the substrate site accommodates different-sized metal complexes. We identify a “flex-pocket” for substrate binding that binds glutathione complexes asymmetrically and flexes to accommodate different size complexes.
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