Symmetric key structural residues in symmetric proteins with beta-trefoil fold.
Symmetric key structural residues in symmetric proteins with beta-trefoil fold.
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具有 β-三叶形折叠的对称蛋白质中的对称关键结构残基
DOI：
10.1371/journal.pone.0014138
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发表时间：
2010-11-30
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Xiao Y
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Feng J;Li M;Huang Y;Xiao Y
为了了解许多蛋白质的对称结构是如何由不对称序列形成的，本文对植物细胞毒素B链家族中具有两个重复的β-三叶结构域的蛋白质和目前已知的所有β-三叶蛋白质进行了基于结构的多序列比对分析。结果表明，所有这些蛋白质都具有相似的关键结构残基，这些残基在它们的结构中对称分布。这些对称的关键结构残基进一步分析残基间的相互作用数和B因子。结果表明，它们与其他残基有很大的区别，并具有明显的骨架结构倾向。这表明，这些关键结构残基可以引导对称结构的形成，尽管序列是不对称的。
To understand how symmetric structures of many proteins are formed from asymmetric sequences, the proteins with two repeated beta-trefoil domains in Plant Cytotoxin B-chain family and all presently known beta-trefoil proteins are analyzed by structure-based multi-sequence alignments. The results show that all these proteins have similar key structural residues that are distributed symmetrically in their structures. These symmetric key structural residues are further analyzed in terms of inter-residues interaction numbers and B-factors. It is found that they can be distinguished from other residues and have significant propensities for structural framework. This indicates that these key structural residues may conduct the formation of symmetric structures although the sequences are asymmetric.
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