Chemical shift assignments of the first and second RRMs of Nrd1, a fission yeast MAPK-target RNA binding protein
Chemical shift assignments of the first and second RRMs of Nrd1, a fission yeast MAPK-target RNA binding protein
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裂殖酵母 MAPK 靶 RNA 结合蛋白 Nrd1 的第一个和第二个 RRM 的化学位移分配
DOI：
10.1007/s12104-017-9731-1
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发表时间：
2017
影响因子：
0.9
通讯作者：
Ayaho KobayashiTeppei KanabaRyosuke SatohYutaka ItoReiko SugiuraMasaki Mishima
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Katoh Y;Michisaka S;Nozaki S;Funabashi T;Hirano T;Takei R;Nakayama K.;Ayaho KobayashiTeppei KanabaRyosuke SatohYutaka ItoReiko SugiuraMasaki Mishima
负调节因子分化1(Nrd1)是一种裂变型酵母RNA结合蛋白，它调节细胞质分裂和性发育，并有助于环境胁迫下应激颗粒的形成。Nrd1由四个RRM结构域组成，结合并稳定编码肌球蛋白II轻链的CDC4mRNA。Nrd1与Cpc2裂解酵母RACK1同源物结合，相互作用促进Nrd1对应激颗粒的定位。有趣的是，Pmk1丝裂原活化蛋白激酶在Nrd1的非结构N末端区域磷酸化Thr40，在Nrd1的第一个RRM区域磷酸化Thr126。磷酸化显著降低RNA结合活性，并可能调节Nrd1的功能。为了揭示Nrd1的结构和功能之间的关系以及磷酸化如何影响结构，我们使用了异核核磁共振技术来研究Nrd1的三维结构。在这里，我们报告了RRM1-RRM2(残基108-284)的1H，13C和15N共振归属，包括用异核核磁共振技术获得的第一和第二RRMS。报道了由化学位移产生的二级结构。这些数据有助于理解Nrd1的RRM1-RRM2区域的三维结构以及磷酸化引起的扰动。
Negative regulator differentiation 1 (Nrd1), a fission yeast RNA binding protein, modulates cytokinesis and sexual development and contributes to stress granule formation in response to environmental stresses. Nrd1 comprises four RRM domains and binds and stabilizes Cdc4 mRNA that encodes the myosin II light chain. Nrd1 binds the Cpc2 fission-yeast RACK1 homolog, and the interaction promotes Nrd1 localization to stress granules. Interestingly, Pmk1 mitogen-activated protein kinase phosphorylates Thr40 in the unstructuredN-terminal region and Thr126 in the first RRM domain of Nrd1. Phosphorylation significantly reduces RNA-binding activity and likely modulates Nrd1 function. To reveal the relationship between the structure and function of Nrd1 and how phosphorylation affects structure, we used heteronuclear NMR techniques to investigate the three-dimensional structure of Nrd1. Here we report the1H,13C, and15N resonance assignments of RRM1–RRM2 (residues 108–284) comprising the first and second RRMs obtained using heteronuclear NMR techniques. Secondary structures derived from the chemical shifts are reported. These data should contribute to the understanding of the three-dimensional structure of the RRM1–RRM2 region of Nrd1 and the perturbation caused by phosphorylation.
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Sugiura R
另一种 3D NMR 技术，用于将较大蛋白质中的主链 15N 与侧链 Hβ 共振关联起来
DOI：
--
发表时间：
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--
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