Positive allostery in metal ion binding by a cooperatively folded β-peptide bundle.
Positive allostery in metal ion binding by a cooperatively folded β-peptide bundle.
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DOI：
10.1021/ja508872q
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发表时间：
2014-10-22
影响因子：
15
通讯作者：
Schepartz, Alanna
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Miller, Jonathan P.;Melicher, Michael S.;Schepartz, Alanna
金属离子结合被自然界中的蛋白质利用来催化反应、结合分子并有利于离散结构，但它尚未在β-肽或其组装体中得到证实。在这里，我们报告的设计，合成和表征的β-肽束，独特地结合两个镉（II）离子在一个独特的双坐标阵列。两个Cd（II）离子以正的别构协同效应结合，并使束的热力学稳定性增加50 °C以上。该系统提供了一个独特的，合成的背景下，探索变构调节，并应铺平道路，复杂的分子组装与催化和底物传感功能，历史上没有从头设计的合成蛋白质模拟物在水中。
Metal ion binding is exploited by proteins in nature to catalyze reactions, bind molecules, and favor discrete structures, but it has not been demonstrated in β-peptides or their assemblies. Here we report the design, synthesis, and characterization of a β-peptide bundle that uniquely binds two Cd(II) ions in a distinct bicoordinate array. The two Cd(II) ions bind with positive allosteric cooperativity and increase the thermodynamic stability of the bundle by more than 50 °C. This system provides a unique, synthetic context to explore allosteric regulation and should pave the way to sophisticated molecular assemblies with catalytic and substrate-sensing functions that have historically not been available to de novo designed synthetic proteomimetics in water.
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