Localization of a site interacting with human platelet receptor on carboxy-terminal segment of human fibrinogen gamma chain.
Localization of a site interacting with human platelet receptor on carboxy-terminal segment of human fibrinogen gamma chain.
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与人纤维蛋白原γ链羧基末端片段上的人血小板受体相互作用的位点的定位。
DOI：
10.1016/0006-291x(82)91686-2
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发表时间：
1982
影响因子：
3.1
通讯作者：
Hawiger,J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kloczewiak,M;Timmons,S;Hawiger,J
我们报道了人纤维蛋白原γ链羧基端27个残基的溴化氰片段抑制[125I]纤维蛋白原与人血小板受体的结合，并阻断ADP处理的人血小板的纤维蛋白原介导的聚集。在用葡萄球菌蛋白酶对分离的肽进行蛋白水解以产生十二肽和十五肽的混合物后，保留肽的阻断活性。胰蛋白酶处理破坏了分离的肽的阻断活性。这些结果表明，负责人纤维蛋白原与血小板受体相互作用的位点位于γ链的27个残基的羧基末端区域。
We report that the 27-residue carboxy-terminal cyanogen bromide fragment of human fibrinogen γ chain inhibits binding of [125I]fibrinogen to human platelet receptors and blocks fibrinogen-mediated aggregation of ADP-treated human platelets. The blocking activity of the peptide was preserved after proteolysis of the isolated peptide with staphylococcal protease to generate a mixture of a dodecapeptide and a pentadecapeptide. Trypsin treatment destroyed blocking activity of the isolated peptide. These results indicate that the site responsible for the interaction of human fibrinogen with the platelet receptor resides in the 27-residue carboxy-terminal region of the γ chain.
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DOI：
10.1042/bj1530607
发表时间：
1976
期刊：
The Biochemical journal
影响因子：
--
作者：
J. Chang;E. H. Creaser;K. W. Bentley
通讯作者：
K. W. Bentley
人纤维蛋白原α链的氨基酸序列研究。
影响因子：
2.9
作者：
R. Doolittle;K. Cassman;B. Cottrell;S. Friezner;J. Hucko;T. Takagi
通讯作者：
T. Takagi
无机离子和血浆蛋白对二磷酸腺苷血小板聚集的影响
DOI：
--
发表时间：
1964
期刊：
Journal of Physiology
影响因子：
--
作者：
G. Born;M. Cross
通讯作者：
M. Cross
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影响因子：
2.9
作者：
Strong,DD;Laudano,AP;Hawiger,J;Doolittle,RF
通讯作者：
Doolittle,RF
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影响因子：
7.5
作者：
Sheila Timmons;Sheila Timmons;Jack J. Hawiger;Jack J. Hawiger
通讯作者：
Jack J. Hawiger