Translation of non-standard codon nucleotides reveals minimal requirements for codon-anticodon interactions.
Translation of non-standard codon nucleotides reveals minimal requirements for codon-anticodon interactions.
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DOI：
10.1038/s41467-018-07321-8
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发表时间：
2018-11-19
影响因子：
16.6
通讯作者：
Erlacher MD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hoernes TP;Faserl K;Juen MA;Kremser J;Gasser C;Fuchs E;Shi X;Siewert A;Lindner H;Kreutz C;Micura R;Joseph S;Höbartner C;Westhof E;Hüttenhofer A;Erlacher MD
mRNA 密码子和 tRNA 反密码子之间的精确相互作用对于确保核糖体高效准确的翻译至关重要。在 mRNA 中插入 RNA 核碱基衍生物使我们能够调节细菌和真核核糖体解码位点中密码子-反密码子相互作用的稳定性，从而能够对密码子识别进行深入分析。我们发现嘌呤的 N1 和嘧啶的 N3 之间的氢键足以解码前两个密码子核苷酸，而 RNA 碱基之间的充分堆积对于摆动位置至关重要。肌苷存在于真核生物 mRNA 中，是密码子-反密码子相互作用不稳定的一个重要例子。虽然单个肌苷可以有效翻译，但多个肌苷（例如在血清素受体 5-HT2C mRNA 中）会抑制翻译。因此，我们的结果表明，尽管解码过程具有鲁棒性，但其对密码子-反密码子相互作用减弱的容忍度是有限的。 tRNA 反密码子对 mRNA 密码子的识别对于蛋白质合成至关重要。在这里，作者在细菌和真核生物 mRNA 中引入了非标准核苷酸，以揭示密码子-反密码子相互作用的最小氢键要求，以实现有效和准确的翻译。
The precise interplay between the mRNA codon and the tRNA anticodon is crucial for ensuring efficient and accurate translation by the ribosome. The insertion of RNA nucleobase derivatives in the mRNA allowed us to modulate the stability of the codon-anticodon interaction in the decoding site of bacterial and eukaryotic ribosomes, allowing an in-depth analysis of codon recognition. We found the hydrogen bond between the N1 of purines and the N3 of pyrimidines to be sufficient for decoding of the first two codon nucleotides, whereas adequate stacking between the RNA bases is critical at the wobble position. Inosine, found in eukaryotic mRNAs, is an important example of destabilization of the codon-anticodon interaction. Whereas single inosines are efficiently translated, multiple inosines, e.g., in the serotonin receptor 5-HT2C mRNA, inhibit translation. Thus, our results indicate that despite the robustness of the decoding process, its tolerance toward the weakening of codon-anticodon interactions is limited. The recognition of the mRNA codon by the tRNA anticodon is crucial for protein synthesis. Here the authors introduce non-standard nucleotides in bacterial and eukaryotic mRNA to reveal the minimal hydrogen bond requirement of codon-anticodon interaction for efficient and accurate translation.
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