The ins and outs of serine integrase site-specific recombination.
The ins and outs of serine integrase site-specific recombination.
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DOI：
10.1016/j.sbi.2014.01.003
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发表时间：
2014-02
影响因子：
6.8
通讯作者：
Van Duyne GD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rutherford K;Van Duyne GD
丝氨酸整合酶催化噬菌体基因组以高度特异性和定向的方式整合和切除进和出细菌染色体，使这些蛋白质成为基因组工程的有力工具。2013年，丝氨酸整合酶-DNA复合物的第一个结构被报道。这项工作揭示了整合酶如何识别噬菌体attP序列，并提供了有关丝氨酸整合酶如何与其他附着位点序列结合的重要线索。由此产生的结构模型表明，不同的空间排列的整合酶结构域是目前为每个附件网站复杂。在这里，我们描述了丝氨酸整合酶如何利用这种位点依赖性结构域的安排，以调节重组的方向。我们还讨论了如何噬菌体编码的重组方向性因子可以改变这种方向性，通过改变亚基间相互作用的性质。
Serine integrases catalyze the integration and excision of phage genomes into and out of bacterial chromosomes in a highly specific and directional manner, making these proteins powerful tools for genome engineering. In 2013, the first structure of a serine integrase-DNA complex was reported. This work revealed how the phage attP sequence is recognized by the integrase and provided important clues about how serine integrases bind to other attachment site sequences. The resulting structural models indicate that distinct spatial arrangements of integrase domains are present for each attachment site complex. Here we describe how serine integrases may exploit this site-dependent domain arrangement to regulate the direction of recombination. We also discuss how phage-encoded recombination directionality factors could change this directionality by altering the nature of inter-subunit interactions.
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