Crystal structure of YaeT: conformational flexibility and substrate recognition.
Crystal structure of YaeT: conformational flexibility and substrate recognition.
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DOI：
10.1016/j.str.2008.09.014
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发表时间：
2008-12-10
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Sousa MC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gatzeva-Topalova PZ;Walton TA;Sousa MC
革兰氏阴性菌的包膜由围绕肽聚糖壁的内膜和外膜组成。外膜（OM）富含整合膜蛋白（OMPs），其具有嵌入OM中的特征性β-桶结构域。Omp 85蛋白家族在革兰氏阴性菌中普遍存在，也存在于叶绿体和线粒体中，是OMP折叠和插入外膜所必需的。细菌Omp 85蛋白的特征在于周质结构域包含五个重复的多肽转运相关（POTRA）基序。在这里，我们报告的晶体结构的周质片段的YaeT（E。coliOmp 85），其含有与最近的溶液X射线散射数据一致的新的扩展构象的前四个POTRA结构域。YaeT结构的分析揭示了POTRA 2和3结构域之间的铰链点周围的构象灵活性。该结构的影响基板的绑定和折叠机制进行了讨论。
The envelope of Gram-negative bacteria consists of inner and outer membranes surrounding the peptidoglycan wall. The outer membrane (OM) is rich in integral membrane proteins (OMPs), which have a characteristic β-barrel domain embedded in the OM. The Omp85 family of proteins, ubiquitous among Gram-negative bacteria and also present in chloroplasts and mitochondria, is required for folding and insertion of OMPs into the outer membrane. Bacterial Omp85 proteins are characterized by a periplasmic domain containing five repeats of polypeptide transport-associated (POTRA) motifs. Here we report the crystal structure of a periplasmic fragment of YaeT (the E. coli Omp85) containing the first four POTRA domains in a new extended conformation consistent with recent solution X-ray scattering data. Analysis of the YaeT structure reveals conformational flexibility around a hinge point between POTRA2 and 3 domains. The structure’s implications for the substrate binding and folding mechanisms are also discussed.
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影响因子：
3.1
作者：
Bos, MP;Tommassen, J
通讯作者：
Tommassen, J
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56.9
作者：
Kim, Seokhee;Malinverni, Juliana C.;Kahne, Daniel
通讯作者：
Kahne, Daniel
影响因子：
64.5
作者：
Ruiz, N;Falcone, B;Silhavy, TJ
通讯作者：
Silhavy, TJ
DOI：
10.1107/s0907444902016657
发表时间：
2002-11-01
影响因子：
2.2
作者：
Adams, PD;Grosse-Kunstleve, RW;Terwilliger, TC
通讯作者：
Terwilliger, TC
DOI：
10.1073/pnas.0701579104
发表时间：
2007-04-10
影响因子：
11.1
作者：
Sklar, Joseph G.;Wu, Tao;Silhavy, Thomas J.
通讯作者：
Silhavy, Thomas J.