Domain architecture and oligomerization properties of the paramyxovirus PIV 5 hemagglutinin-neuraminidase (HN) protein.
Domain architecture and oligomerization properties of the paramyxovirus PIV 5 hemagglutinin-neuraminidase (HN) protein.
复制标题
副粘病毒 PIV 5 血凝素神经氨酸酶 (HN) 蛋白的结构域结构和寡聚特性。
DOI：
10.1016/j.virol.2008.05.023
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发表时间：
2008
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Jardetzky,TheodoreS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yuan,Ping;Leser,GeorgeP;Demeler,Borries;Lamb,RobertA;Jardetzky,TheodoreS
副粘病毒血凝素-神经氨酸酶（HN）蛋白偶联受体结合激活病毒进入的机制仍有待充分理解，但HN茎被认为在该过程中发挥重要作用。我们已经表征了副流感病毒5 HN的胞外域结构，以更好地理解可能影响HN功能的潜在结构和寡聚化特性。PIV 5神经氨酸酶（NA）结构域是单体，而胞外域形成明确的四聚体。HN茎还形成具有高α-螺旋含量的四聚体和更高级的低聚物。总之，这些数据表明，球状NA结构域在HN茎四聚体的末端形成弱的亚基间相互作用，同时稳定胞外结构域的茎和总体寡聚状态。HN胞外域的电子显微镜显示NA和茎域的灵活排列，这对于理解这两个HN域如何影响病毒进入可能是重要的。
The mechanism by which the paramyxovirus hemagglutinin-neuraminidase (HN) protein couples receptor binding to activation of virus entry remains to be fully understood, but the HN stalk is thought to play an important role in the process. We have characterized ectodomain constructs of the parainfluenza virus 5 HN to understand better the underlying architecture and oligomerization properties that may influence HN functions. The PIV 5 neuraminidase (NA) domain is monomeric whereas the ectodomain forms a well-defined tetramer. The HN stalk also forms tetramers and higher order oligomers with high α-helical content. Together, the data indicate that the globular NA domains form weak intersubunit interactions at the end of the HN stalk tetramer, while stabilizing the stalk and overall oligomeric state of the ectodomain. Electron microscopy of the HN ectodomain reveals flexible arrangements of the NA and stalk domains, which may be important for understanding how these two HN domains impact virus entry.
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