X-ray structure of the human calreticulin globular domain reveals a peptide-binding area and suggests a multi-molecular mechanism.
X-ray structure of the human calreticulin globular domain reveals a peptide-binding area and suggests a multi-molecular mechanism.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0017886
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发表时间：
2011-03-15
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Gaboriaud C
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chouquet A;Païdassi H;Ling WL;Frachet P;Houen G;Arlaud GJ;Gaboriaud C
在内质网中，钙网蛋白作为一个伴侣和钙离子信号蛋白。在细胞表面，它介导许多重要的生物学效应。人钙网蛋白球状结构域的晶体结构在1.55 nm分辨率下解析。一致地观察到与凝集素位点的边缘的灵活的N-末端延伸的相互作用，揭示了迄今未鉴定的肽结合位点。在所有晶格中观察到的钙网蛋白分子拉链可以通过创建由疏水残基排列的结合腔来进一步扩展该位点。因此，这些数据提供了第一个结构洞察钙网蛋白的凝集素独立的结合特性，并提出新的工作假设，包括一个多分子机制。
In the endoplasmic reticulum, calreticulin acts as a chaperone and a Ca2+-signalling protein. At the cell surface, it mediates numerous important biological effects. The crystal structure of the human calreticulin globular domain was solved at 1.55 Å resolution. Interactions of the flexible N-terminal extension with the edge of the lectin site are consistently observed, revealing a hitherto unidentified peptide-binding site. A calreticulin molecular zipper, observed in all crystal lattices, could further extend this site by creating a binding cavity lined by hydrophobic residues. These data thus provide a first structural insight into the lectin-independent binding properties of calreticulin and suggest new working hypotheses, including that of a multi-molecular mechanism.
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影响因子：
5.8
作者：
Glaser, F;Pupko, T;Ben-Tal, N
通讯作者：
Ben-Tal, N
DOI：
10.1111/j.1749-6632.2010.05740.x
发表时间：
2010-01-01
期刊：
CLEARANCE OF DYING CELLS IN HEALTHY AND DISEASED IMMUNE SYSTEMS
影响因子：
--
作者：
Martins, Isabelle;Kepp, Oliver;Kroemer, Guido
通讯作者：
Kroemer, Guido
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
14.9
作者：
Plewniak, F;Bianchetti, L;Poch, O
通讯作者：
Poch, O
影响因子：
3.7
作者：
Kuraishi, Takayuki;Manaka, Junko;Nakanishi, Yoshinobu
通讯作者：
Nakanishi, Yoshinobu