Functional Analysis of the Fusion and Attachment Glycoproteins of Mojiang Henipavirus.
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DOI：
10.3390/v13030517
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发表时间：
2021-03-22
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Broder CC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cheliout Da Silva S;Yan L;Dang HV;Xu K;Epstein JH;Veesler D;Broder CC
墨江病毒（MojV）是第一个在啮齿动物中鉴定的亨尼帕病毒，仅通过序列数据已知，而所有其他亨尼帕病毒都是从蝙蝠中分离出来的（亨德拉病毒，尼帕病毒，雪松病毒）或通过蝙蝠来源的材料的序列数据发现的（加纳病毒）。肝配蛋白-B2和-B3是亨德拉病毒和尼帕病毒的进入受体，但雪松病毒可以利用人肝配蛋白-B1、-B2、-A2和-A5以及小鼠肝配蛋白-A1。然而，MojV的进入受体仍然是未知的，并且其种嗜性没有很好地表征。在此，我们在膜融合和受体向性研究中利用重组全长和可溶形式的MojV融合（F）和附着（G）糖蛋白。MojV F和G在灵长类动物和响尾蛇细胞中是功能胜任的并介导细胞-细胞融合，尽管具有低水平和缓慢的融合动力学。虽然观察到可溶形式的MojV F的融合前构象的相对不稳定性，但当与加纳病毒G异型配对时，MojV F显示出显著更大的融合活性。对A类和B类肝配蛋白的详尽研究表明，没有一种蛋白作为MojV的主要受体。因此，MojV细胞融合表型可能是受体限制的结果，而不是重组MojV F和G糖蛋白的功能缺陷。
Mojiang virus (MojV) is the first henipavirus identified in a rodent and known only by sequence data, whereas all other henipaviruses have been isolated from bats (Hendra virus, Nipah virus, Cedar virus) or discovered by sequence data from material of bat origin (Ghana virus). Ephrin-B2 and -B3 are entry receptors for Hendra and Nipah viruses, but Cedar virus can utilize human ephrin-B1, -B2, -A2 and -A5 and mouse ephrin-A1. However, the entry receptor for MojV remains unknown, and its species tropism is not well characterized. Here, we utilized recombinant full-length and soluble forms of the MojV fusion (F) and attachment (G) glycoproteins in membrane fusion and receptor tropism studies. MojV F and G were functionally competent and mediated cell–cell fusion in primate and rattine cells, albeit with low levels and slow fusion kinetics. Although a relative instability of the pre-fusion conformation of a soluble form of MojV F was observed, MojV F displayed significantly greater fusion activity when heterotypically paired with Ghana virus G. An exhaustive investigation of A- and B-class ephrins indicated that none serve as a primary receptor for MojV. The MojV cell fusion phenotype is therefore likely the result of receptor restriction rather than functional defects in recombinant MojV F and G glycoproteins.
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