Escherichia coli heat shock gene mutants are defective in proteolysis.
Escherichia coli heat shock gene mutants are defective in proteolysis.
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大肠杆菌热休克基因突变体在蛋白水解方面存在缺陷。
DOI：
10.1101/gad.2.12b.1851
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发表时间：
1988
影响因子：
10.5
通讯作者：
Gross,CA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Straus,DB;Walter,WA;Gross,CA
大肠杆菌中的热休克蛋白相对丰富，其中一些对于生长至关重要，但它们提供的功能尚不清楚。热休克蛋白是由一些异常的、快速降解的多肽诱导的，并且热休克基因表达的正调节因子rpoH基因突变的菌株在蛋白水解方面存在缺陷，因此有人提出热休克蛋白是多肽正常降解所必需的。我们通过检查嘌呤霉素产生的多肽片段的降解和β-半乳糖苷酶无义片段的降解来研究这一假设。 dnaK、dnaJ、grpE 和 groEL 热休克基因的突变会导致蛋白水解缺陷。此外，热休克蛋白的过量产生导致嘌呤霉素片段的衰变率增加。热休克基因突变体的蛋白水解缺陷主要影响能量依赖性蛋白质降解。这些结果表明热休克蛋白的至少一种一般功能是有助于细胞降解异常多肽的能力。
Heat shock proteins in Escherichia coli are relatively abundant and some are essential for growth, but the function that they provide is unknown. The observation that heat shock proteins are induced by some abnormal, rapidly degraded polypeptides, and that strains with mutations in the rpoH gene, the positive regulator of heat shock gene expression, are defective in proteolysis, has led to the proposal that heat shock proteins are required for normal degradation of polypeptides. We have investigated this hypothesis by examining the degradation of polypeptide fragments generated by puromycin and the degradation of a nonsense fragment of beta-galactosidase. Mutations in the dnaK, dnaJ, grpE, and groEL heat shock genes result in defective proteolysis. Furthermore, overproduction of heat shock proteins results in enhanced rates of puromycyl fragment decay. The proteolysis defect of the heat shock gene mutants primarily affects energy-dependent protein degradation. These results indicate that at least one general function of heat shock proteins is to contribute to the ability of the cell to degrade abnormal polypeptides.
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