The Computational and Experimental Study of Enzymes + LigandInteractions

酶配体相互作用的计算和实验研究

• 批准号: 8916807
• 负责人: Edgar Meyer
• 金额: $ 5万
• 依托单位: Texas A&M Research Foundation
• 依托单位国家: 美国
• 项目类别: Standard Grant
• 财政年份: 1990
• 资助国家: 美国
• 起止时间: 1990-07-01 至 1992-06-30
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://www.nsf.gov/awardsearch/showAward?AWD_ID=8916807&HistoricalAwards=false
• 关键词: Computational; Experimental; Study; Enzymes; LigandInteractions

Isocoumarins exhibit strong inhibition with elastases (human leucocyte elastase (HLE) and porcine pancreatic elastase (PPE)). Structural and chemical information permit a plausible mechanism to be proposed for action. The preferential binding mode, however, is dictated by a complex set of interactions of the specific isocoumarin derivative with the active site residues. To date, no two isocoumarins bind in the same way. In order better to understand binding interactions and preference the high-resolution crystal structure of 7-TosPhe-4-Cl-3-methoxy isocoumarin bound to PPE will be studied. This is the most potent isocoumarin inhibitor of elastase currently available. The structure will be refined and structural results will be evaluated and related to the database of structural information on other elastase complexes.

异香豆素对弹性蛋白酶（人）表现出强烈的抑制作用。 白细胞弹性蛋白酶（HLE）和猪胰弹性蛋白酶 （PPE））。 结构和化学信息允许a 拟采取行动的合理机制。 的 然而，优先结合模式由复合物决定， 特定异香豆素衍生物的相互作用集 与活性位点残基。 迄今为止，没有两种异香豆素 以同样的方式绑定。为了更好地理解绑定 相互作用和偏好的高分辨率晶体 7-TosPhe-4-Cl-3-甲氧基异香豆素与PPE键合结构 将被研究。 这是最有效的异香豆素 弹性蛋白酶抑制剂。 结构将得到完善，结构结果将 评估和相关的数据库的结构 关于其他弹性蛋白酶复合物的信息。