Structural and functional characterization of the oligomerization - and c-terminal domains from members of the p53 protein family

抑癌蛋白P53在Wichtigste zelluläreúberwachungssystem dar，das das desitische definität zelle sicherstellt。De kürzlich Entwickung von Epithelgewebe bzw.De kürzlich entdeckten en proteine p63 and p73 hingegen spelen eine entschedende Rolle in der Entwickung von Epithelgewebe bzw.in der Entwickung bstimter Nervengruppen.(De kürzlich Entwickung bvon Epithelgewebe bzw.所有的蛋白质都来自于生物功能柴油中的蛋白质，所有的蛋白质都来自于生物的功能。在Diesem Antrag bechreiben wireine Neue中，von uns entity fizierte Domäne，die sich im C-Terminus des P53-ähnlichen Proteins Aus C.elegans，Cep-1，befindet and die keine signifikante Homologie zu and deren Domänen，inlusive der SAM Domänen Aus Dem C-Terminus von p63 und p73，aufweist。我们有一个很好的选择，那就是我们的核磁共振波谱。我是Gegensatz zu Allen Anderen Bisher in P53-hnlichen Proteinen bechriebenen Domänen，Liegt diese C-Terminale Domäne Aus Cep-1 in LöSong ALS Stables Dimer Vor.Wir wollen die deiDimsionale StrukTurn Dieser Domäne Mittels NMR Spektroskopie bstimines Ihre Bedeutung für die Strukturelle Organization Sowie Transkritionelle Aktitiität des gesamten Cep-1 Proteins Unterushen.这是一项非常重要的工作，因为它是我们的合作伙伴。我们在此进行了一项新的实验，并对P53家族的基因表达进行了分析。

Das Tumorsuppressorprotein p53 stellt das wichtigste zelluläre Überwachungssystem dar, das die genetische Stabilität einer Zelle sicherstellt. Die kürzlich entdeckten homologen Proteine p63 und p73 hingegen spielen eine entscheidende Rolle in der Entwicklung von Epithelgewebe bzw. in der Entwicklung bestimmter Nervengruppen. Alle drei Proteine besitzen in ihrem C-Terminus sehr wichtige regulatorische Domänen, die einen entscheidenden Einfluss auf die Unterschiede in der biologischen Funktion dieser Proteine haben. In diesem Antrag beschreiben wir eine neue, von uns identifizierte Domäne, die sich im C-Terminus des p53-ähnlichen Proteins aus C. elegans, Cep-1, befindet und die keine signifikante Homologie zu anderen Domänen, inklusive der SAM Domänen aus dem C-Terminus von p63 und p73, aufweist. Wir haben diese Domäne kloniert, expremiert, gereinigt und erste zwei- und dreidimensionale NMR Spektren gemessen. Im Gegensatz zu allen anderen bisher in p53- ähnlichen Proteinen beschriebenen Domänen, liegt diese C-terminale Domäne aus Cep-1 in Lösung als stabiles Dimer vor. Wir wollen die dreidimensionale Struktur dieser Domäne mittels NMR Spektroskopie bestimmen und ihre Bedeutung für die strukturelle Organisation sowie transkriptionelle Aktivität des gesamten Cep-1 Proteins untersuchen. Zusätzlich beschreiben wir Experimente, mit deren Hilfe wir mögliche Wechselwirkungspartner diese neuen Domäne identifizieren wollen. Die Ergebnisse der hier beschriebenen Experimente werden uns neue Einblicke in die Regulation und Funktionsweise von Proteinen der wichtigen p53 Familie vermitteln.