Regulation of the tumour suppressor protein merlin (C09)

Zelladhäsionsmoleküle Wie CD44 nehre Wechselwirkung MIT Tyrosin-Rezeptor-Kinasen wichtige Function in der mitgenen SignalTransduktion Whr.我们的主要产品是：Ezrin，Ein，Ein，das kortikales，dass Ezrin，das kortikales，dass Ezrin，das kortikales，das kortikales，不在这里实验的斑马，da？Ezrin/F-Aktin MIT mehreren Proteinen Interagiert，死于Der Aktivierung von Ras Schlüsselfunktionenübernehmen，Der Ras Selbst and der Ras-Egf SOS。在Ras-BZW的洞穴中的Punkttt突变。SOS-Interaktionsdonänen führen zu显性-负的Ezrin-Varianten。Komplex de Ezrin/F-Aktin Komplexes stehter Unter Psisiologisiskonfluenz erreichen：WENN Zellen beispielSweise Konfluenz erreichen，übernimmt das Tumor Suppressor-Protein Merlin die Funktion eines Ezrin-Gegenspelers，Verdrängt Ezrin Aus Dem Komplex MIT Dem ZelladhäsionsoleküL and Block iert Somit die Signalweitleitung in Richtung Ras.这是Ezrin和Merlin的经验，也是一种规范。Zell-Zell-Order Zell-Matrix-Kontakte bewirken eine dep ylierung beder der Proteine，be die in hibierung von Ezrin and die Aktivierung von Merlin zur Folge帽子。我们已经确认了磷酸酶的存在，并确认了这一点。我们在不同的劳动中：在规则和规则的基础上识别和特征磷酸酶和eine tiefgründigere不同的规则和规则的机械师von Ezrin/F-Aktin和Dessen Gegenspeler Merlin在规则von RAS中。

Zelladhäsionsmoleküle wie CD44 nehmen über ihre Wechselwirkung mit Tyrosin-Rezeptor-Kinasen eine wichtige Funktion in der mitogenen Signaltranduktion wahr. Wir konnten belegen, dass Ezrin, ein Protein, das kortikales Aktin mit Zelladhäsionsmolekülen verbindet, notwendig für die wachstumsfaktor-induzierte Aktivierung von Ras ist. Unsere Experimente zeigten, daß Ezrin/F-Aktin mit mehreren Proteinen interagiert, die in der Aktivierung von Ras Schlüsselfunktionen übernehmen, darunter Ras selbst und der Ras-GEF Sos. Punktmutationen in den entsprechenden Ras- bzw. Sos-Interaktionsdomänen führen zu dominant-negativen Ezrin-Varianten. Diese Funktion des Ezrin/F-Aktin Komplexes steht unter pysiologischer Kontrolle: Wenn Zellen beispielsweise Konfluenz erreichen, übernimmt das Tumorsuppressor-Protein Merlin die Funktion eines Ezrin-Gegenspielers, verdrängt Ezrin aus dem Komplex mit dem Zelladhäsionsmolekül und blockiert somit die Signalweiterleitung in Richtung Ras. Die Aktivität von Ezrin und Merlin wird über Phosphorylierungsreaktionen gegenläufig reguliert. Zell-Zell- oder Zell-Matrix-Kontakte bewirken eine Dephosphorylierung beider Proteine, was die Inhibierung von Ezrin und die Aktivierung von Merlin zur Folge hat. Wir haben die Phosphatase identifiziert, die diesen Zelldichte-abhängigen Schritt ausführt. Wir verfolgen derzeit zwei Ziele in unserem Labor: die Identifizierung und Charakterisierung der Regulatoren der besagten Phosphatase und eine tiefgründigere Untersuchung der regulatorischen Mechanismen von Ezrin/F-Aktin und dessen Gegenspieler Merlin in der Regulation von Ras.