Entwicklung und Anwendung von ß-Peptiden als chirale Orientierungsmedien für Organische Verbindungen

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Residuale dipolare Kopplungen (RDCs) gewinnen zunehmend an Bedeutung in der Strukturaufklärung organischer Verbindungen. Da RDCs anisotrope NMR-Parameter sind, ist es nötig die zu untersuchende Verbindung im Magnetfeld auszurichten. Dazu werden Orientierungsmedien verwendet. Ein langfristiges Ziel bei der Verwendung von RDCs ist die Bestimmung der absoluten Konfiguration organischer Verbindungen. Um dieses Ziel erreichen zu können, müssen die verwendeten Orientierungsmedien chiral und enantiodifferenzierend sein. Die bisher einzige bekannte Klasse chiraler Orientierungsmedien, die diese Ansprüche erfüllen, sind die flüssigkristallinen Phase von α-helikalen α-Peptiden. Im vorliegenden Antrag werden β-Peptide als potentielle chirale Orientierungsmedien für organische Verbindungen vorgeschlagen. β-Peptide haben eine wesentlich höhere Neigung stabile Sekundärstrukturen auszubilden als α-Peptide. Dies führt dazu, dass Helices, Faltblätter oder Schleifen schon bei deutlich geringeren Kettenlängen (schon ab 6 Aminosäuren) ausgebildet werden. Das Projekt soll hochgradig helikale β-Peptide hervorbringen, die bei wesentlich kürzeren Kettenlängen und wesentlich geringeren Konzentrationen flüssigkristalline Phasen ausbilden als α-helikale α-Peptide. Die Oberflächeneigenschaften der Helices können durch die Wahl der Polarität und Ladung der zugrunde liegenden Aminosäuren gesteuert werden, was die Solvenszugängigkeit und somit - vielleicht auch - die Orientierung relativ zum Magnetfeld beeinflusst.