R-SNARE K-channel interactions in coordinating vesicle trafficking and ion transport

R-SNARE K 通道相互作用协调囊泡运输和离子运输

基本信息

项目摘要

The fusion of vesicle with target membrane is the final step of the secretory pathway. This fusion is facilitated by specific, tail-anchored membrane proteins, so-called SNAREs. Besides this crucial function SNAREs also regulate the activity of membrane proteins such as potassium channels. In the context of this Emmy Noether project it was demonstrated that a conserved tyrosine motif within the longin domain of the R-SNARE VAMP721 is responsible for the binding of the K+-channel KC1 and KAT1 in Arabidopsis. This interaction leads to a deactivation of the channel contrary to a previously described positive regulation of cellular potassium influx by the Qa-SNARE SYP121, partner of VAMP721 in membrane fusion. The closely related, Arabidopsis-specific VAMP723 does not interact with either the cognate SNARE partner SYP121 (or SYP111) or the potassium channels. Interestingly, the tyrosine motif is conserved within the longin domain of VAMP723 in most A. thaliana ecotypes. This seems crucial for interaction with Qa-SNARE partners (eg. SYP121) but also for subcellular localisation and protein stability of the VAMP. Mutating the aspartate in Col-0 VAMP723 to tyrosine leads to an interaction of VAMP723D57Y with the Qa-SNAREs SYP121 and SYP111 (Knolle). Yet, neither this VAMP723D57Y nor the mutated VAMP721Y57D can complement the cytokinesis defect of the vamp721vamp722 line – at least not if expression is controlled by the native VAMP721 promoter.Four main points require clarification in the following 12 months: (1) Can overexpression via estradiol induction complement the seedling lethal phenotype? (2) Is VAMP723 completely retained in the ER? – To test this we have crossed marker lines and will also use the application of Brefeldin A. (3) Does the protein stability depend on the promoter? – In addition to using estradiol-induction and the VAMP721 promoter we plan to analyse protein expression under control of the VAMP723 promoter. (4) Lastly, the lines should be analysed biochemically: using GFP-trap and mass spectrometry we would like to identify and compare the interactome of the different VAMPs.
囊泡与靶膜的融合是分泌途径的最后一步。这种融合是由特定的,尾部锚定的膜蛋白,所谓的SNARE促进的。除此之外,SNARE还调节膜蛋白如钾通道的活性。在这个Emmy Noether项目的背景下,证明了R-SNARE VAMP 721的longin结构域内的保守酪氨酸基序负责拟南芥中K+通道KCl和KAT 1的结合。这种相互作用导致通道的失活,这与先前描述的由Qa-SNARE SYP 121(膜融合中VAMP 721的伴侣)对细胞钾流入的正调节相反。密切相关的,拟南芥特异性VAMP 723不与同源SNARE伴侣SYP 121(或SYP 111)或钾通道相互作用。有趣的是,在大多数A.拟南芥生态型这对于与Qa-SNARE合作伙伴的互动似乎至关重要(例如,SYP 121),而且还用于VAMP的亚细胞定位和蛋白质稳定性。将Col-0 VAMP 723中的天冬氨酸突变为酪氨酸导致VAMP 723 D57 Y与Qa-SNARE SYP 121和SYP 111相互作用(诺勒)。然而,这种VAMP 723 D57 Y和突变的VAMP 721 Y 57 D都不能补充vamp 721 vamp 722系的胞质分裂缺陷-至少如果表达是由天然VAMP 721启动子控制的话。(2)VAMP 723是否完全保留在ER中?- 为了验证这一点,我们已经穿过了标记线,并将使用布雷菲德菌素A的应用。(3)蛋白质稳定性是否取决于启动子?- 除了使用雌二醇诱导和VAMP 721启动子,我们计划分析在VAMP 723启动子控制下的蛋白质表达。(4)最后,应该对这些线进行生化分析:使用GFP捕获和质谱分析,我们希望识别和比较不同VAMP的相互作用组。

项目成果

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A vesicle-trafficking protein commandeers Kv channel voltage sensors for voltage-dependent secretion
  • DOI:
    10.1038/nplants.2015.108
  • 发表时间:
    2015-08-03
  • 期刊:
  • 影响因子:
    18
  • 作者:
    Grefen, Christopher;Karnik, Rucha;Blatt, Michael R.
  • 通讯作者:
    Blatt, Michael R.
The Arabidopsis R-SNARE VAMP721 Interacts with KAT1 and KC1 K+ Channels to Moderate K+ Current at the Plasma Membrane[OPEN]
  • DOI:
    10.1105/tpc.15.00305
  • 发表时间:
    2015-05
  • 期刊:
  • 影响因子:
    11.6
  • 作者:
    Ben Zhang;Rucha Karnik;Yizhou Wang;Niklas Wallmeroth;M. Blatt;Christopher Grefen
  • 通讯作者:
    Ben Zhang;Rucha Karnik;Yizhou Wang;Niklas Wallmeroth;M. Blatt;Christopher Grefen
Loss of GET pathway orthologs in Arabidopsis thaliana causes root hair growth defects and affects SNARE abundance
  • DOI:
    10.1073/pnas.1619525114
  • 发表时间:
    2017-01
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    S. Xing;D. Mehlhorn;Niklas Wallmeroth;L. Asseck;Ritwika Kar;A. Voß;P. Denninger;V. A. Schmidt;M. Schwarzländer;Y. Stierhof;G. Grossmann;Christopher Grefen
  • 通讯作者:
    S. Xing;D. Mehlhorn;Niklas Wallmeroth;L. Asseck;Ritwika Kar;A. Voß;P. Denninger;V. A. Schmidt;M. Schwarzländer;Y. Stierhof;G. Grossmann;Christopher Grefen
The GET pathway can increase the risk of mitochondrial outer membrane proteins to be mistargeted to the ER
  • DOI:
    10.1242/jcs.211110
  • 发表时间:
    2018-05-15
  • 期刊:
  • 影响因子:
    4
  • 作者:
    Vitali, Daniela G.;Sinzel, Monika;Rapaport, Doron
  • 通讯作者:
    Rapaport, Doron
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知道了