プロテイン・キナーゼの特異的基質認識機構の解明

阐明蛋白激酶特异性底物识别机制

基本信息

  • 批准号:
    19K12220
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 2.75万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
  • 财政年份:
    2019
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2019-04-01 至 2024-03-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

タンパク質リン酸化データベースPhosphoSite Plus よりすべてのリン酸化部位データを入手した。入手したリン酸化サイトはキナーゼと紐付けされており、データの概要を掴むためデータの統計を取った。同時に、対応するUniprotデータベースエントリも取得できるようにした。リン酸化の多くは天然変性領域で起きるため,天然変性領域を知るために,これらの基質タンパク質に天然変性領域予測を行なった.予測プログラムは本研究室で開発したNeProcを用いた.リン酸化サイト情報の多いキナーゼ、6種のキナーゼファミリーに属する23個のキナーゼにリン酸化される基質を解析した。リン酸化基質がリン酸化されるキナーゼごとに特徴があるのか吟味した結果,電荷の偏りとプロリンの密度から特徴が見つかった.特にMAPKファミリーにリン酸化される基質配列で特徴が見られた.電荷の偏りを基に基質間で系統樹を描くと,リン酸化サイトに比較的近い部位での系統樹でMAPKファミリーの基質がクラスターを形成していた.プロリンの密度ではリン酸化サイトから離れた領域の配列で系統樹を描くとMAPK基質がクラスターとなった.このことから,MAPKにリン酸化される基質では,リン酸化サイトの近くの電荷の分布および離れた部位のプロリンの分布に特徴があることが示唆された.この結果をもとに,MAPKファミリーにリン酸化される基質に関し,どのキナーゼにリン酸化されるか予測する予測モデルの構築を開始した.取り掛かりとして,連続する2つのアミノ酸残基組成を特徴量とし,基質をリン酸化するキナーゼを予測するプログラムを構築した.この結果,キナーゼファミリーレベルでは,判別できるモデルを構築することができた.
PhosphoSite Plus is the first step in the process of acidification. Start with a list of all the information you need to know. At the same time, Uniprot's search results were obtained. The natural variable domain is known to be the domain of acidification, and the natural variable domain is predicted to be the domain of acidification. The research laboratory was opened to the use of NeProc. There are 23 kinds of acid matrix analysis in 6 kinds of acid matrix. As a result of acidification, the density of charge is characterized by the density of charge. MAPK is the most important factor in the matrix alignment. A phylogenetic tree is constructed between the charge and matrix components, and the MAPK is constructed between the matrix components. The density of the MAPK matrix is determined by the phylogenetic tree. The distribution of electric charge near the MAPK site is characterized by the distribution of electric charge near the MAPK site. The result is that MAPK can be used to predict the future of the cell. The composition of the acid residues in the matrix was characterized by the presence of the acid residues in the matrix and the presence of the acid residues in the matrix. As a result of this, the structure of the structure.

项目成果

期刊论文数量(9)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
相分離生物学の全貌
相分离生物学图片
  • DOI:
  • 发表时间:
    2020
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    太田元規;福地佐斗志
  • 通讯作者:
    福地佐斗志
液滴を作るタンパク質に見られる天然変性タンパク質
在构成液滴的蛋白质中发现自然变性的蛋白质
  • DOI:
  • 发表时间:
    2019
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    太田元規;福地佐斗志
  • 通讯作者:
    福地佐斗志
MAPKファミリーにリン酸化される基質の特徴発見
MAPK家族磷酸化底物特性的发现
  • DOI:
  • 发表时间:
    2021
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Anbo;H;Amagai;H. and Fukuchi;S;内山竜也,福地佐斗志
  • 通讯作者:
    内山竜也,福地佐斗志
天然変性タンパク質データベースIDEAL
自然变性蛋白质数据库 IDEAL
  • DOI:
  • 发表时间:
    2019
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    太田元規;嘉戸裕美子;坂本盛宇;細田和男;小池亮太郎;廣明秀一;福地佐斗志
  • 通讯作者:
    福地佐斗志
機械学習を用いた天然変性領域中の機能部位予測 -インターフェース作成-
使用机器学习预测自然退化区域的功能位点 - 界面创建 -
  • DOI:
  • 发表时间:
    2019
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    安保勲人;伊藤駿介;天貝宏樹;福地佐斗志
  • 通讯作者:
    福地佐斗志
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    福地 佐斗志;西川 建
  • 通讯作者:
    西川 建
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  • DOI:
  • 发表时间:
    2017
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    元規 太田;福地 佐斗志;小池 亮太郎
  • 通讯作者:
    小池 亮太郎

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    2020
  • 资助金额:
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