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Dynamik des Schaltverhaltens von Kaliumkanälen

钾通道开关行为的动力学

基本信息

批准号：
39604706
负责人：
Dr. Stefan Becker, since 8/2008
金额：
--
依托单位：
Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie (Karl-Friedrich-Bonhoeffer-Institut) (aufgelöst)
依托单位国家：
德国
项目类别：
Research Grants
财政年份：
2007
资助国家：
德国
起止时间：
2006-12-31 至 2010-12-31
项目状态：
已结题

来源：
https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/39604706?language=en
关键词：
Dynamik des Schaltverhaltens von Kaliumkan

项目摘要

Drei wesentliche Eigenschaften zeichnen K+-Kanäle aus: i) sie vermitteln den selektiven Transport von Kaliumionen über die Zellmembran mit hohen Umsatzraten; ii) sie schalten zwischen einem geöffneten und einem geschlossenen Zustand; iii) das Schaltverhalten kann durch externe Stimuli wie z.B.: durch H+, Ca2+, Liganden oder Änderungen des Membranpotentials reguliert werden. Durch die Kristallisation, insbesondere von bakteriellen K+ Kanälen wie KcsA und KvAP, konnten entscheidende Fortschritte im Verständnis der Struktur und Funktionsweise von K+-Kanälen gemacht werden. In ihrer bisherigen Zusammenarbeit haben die Antragsteller mit einer Kombination biochemischer, molekularbiologischer, elektrophysiologischer und strukturanalytischer Methoden mit Hilfe der Festkörper-NMR Spektroskopie das zur Verfügung stehende methodische Repertoire wesentlich erweitern und zum ersten Mal mit einer Toxinbindung verbundene Konformationsänderungen eines Toxin-K+-Kanalkomplexes aufklären können. Mit diesem methodischen Ansatz ist es nun möglich, grundlegende dynamische Aspekte der K+-Kanaleigenschaften und damit assoziierte Konformationsänderungen am Beispiel von zwei K+-Kanälen (KcsA-Kv1.3 und KvAP-Kv1.3) zu untersuchen. Die Ergebnisse sollen zu einem besseren Verständnis des Schaltverhaltens von K+-Kanälen, zur elektromechanischen Kopplung bei der Öffnung eines spannungsabhängigen K+-Kanals und des mit dem Öffnen verbundenen selektiven Transports von K+ Ionen über die Zellmembran beitragen.

[2] [e] [e] [e] [e] [e] [e] [e] [e] [e] [e] [e] [e]；ii) sie schalten zwischen einem geöffneten und einem geschlossenen Zustand；iii) das Schaltverhalten kann durch外部刺激[j] . b .: durch H+, Ca2+， Liganden oder Änderungen des膜电位调节。Durch die crystallisation, insbesonere von bakteriellen K+ Kanälen wie KcsA and KvAP, kontentenentscheidende Fortschritte Verständnis der strukturr and Funktionsweise von K+-Kanälen gemacht werden。In ihrer bisherigen Zusammenarbeit haben die Antragsteller mit einer组合生物化学，分子生物学家，电生理学家和结构分析学家methodden mit Hilfe der Festkörper-NMR Spektroskopie das zur verf<s:1> gung stehende methodische Repertoire wesentlich erwetern and zum ersten Mal mit einer tox - k +- kanalkoplexes Konformationsänderungen。Mit diesem methodischen Ansatz ist es nun möglich, grundlegende dynamicte der K+-Kanaleigenschaften and damit associzierte Konformationsänderungen am Beispiel von zwei K+-Kanälen (KcsA-Kv1.3 and KvAP-Kv1.3) zu untersuchen。Die Ergebnisse sollen zu einem besseren Verständnis des Schaltverhaltens von K+-Kanälen， zur elekmechanischen Kopplung beder Öffnung eines spannungsabhängigen K+-Kanals和des mitdem Öffnen verbundenen选择性传输von K+ Ionen ber Die Zellmembran beitragen。