Development and production of novel inhibitory protein for inflammatory phospholipase A2

新型炎症磷脂酶A2抑制蛋白的开发与生产

基本信息

  • 批准号:
    62870093
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 9.73万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Developmental Scientific Research
  • 财政年份:
    1987
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1987 至 1989
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

(1) Extracellualr phospholipase A2 found in inflamed sites of human and rat was purified and characterized. Phospholipase A2 isolated from peritoneal exudates of rat treated with casein, that isolated from human synovial fluids in rheumatoid arthritis, that secreated from activated platelets of rat and rabbit share common structural and biochemical features. Possible roles, dynamics and regulation of these extracellular phospholipases in inflammatory processes have been studied.(2) The DNA clones coding for rat platelet phospholipase A2 (both cDNA and genomic DNA) were isolated and characterized. Rat haploid genome contained a single copy of gene that consisted of 5 exons. Judging from the deduced amino acid sequence, a typical single peptide sequence was located at the NH2 terminus of the mature enzyme, suggesting that the enzyme would function extracellularly.(3) We have purified two phospholipase A2 inhibitory proteins (37 and 33 KDa) from peritoneal fluid of dexamethasone-treated rats. The extracellular phospholipase A2 found in inflammatory sites differed from the exocrine phospholipase A2 in susceptibility to theses endogenous inhibitors; both proteins inhibited the activity of the extracellul ar phospholipase A2 purified from sites of inflammation but did not affect appreciably the activity of either porcine pancreatic or Naja naja venom phospholipas A2. The amino acid sequence of the NH2- terminal portion of the purified proteins did not resemble that of lipocortins so far reported, but it was almost identical to that of parts of human or mouse complement component C3. These findings may indicate that degraded products of C3 are involved in the regulation of activity of a class of mammalian phospholipase A2.
(1)纯化并鉴定了人和大鼠炎症部位的细胞外磷脂酶A2。从酪蛋白处理的大鼠腹膜渗出液中分离的磷脂酶A2,从类风湿关节炎患者的滑膜液中分离的磷脂酶A2,从大鼠和兔的活化血小板中分泌的磷脂酶A2具有共同的结构和生化特征。这些细胞外磷脂酶在炎症过程中的可能作用、动力学和调节已被研究。(2)分离并鉴定了编码大鼠血小板磷脂酶A2的DNA克隆(cDNA和基因组DNA)。大鼠单倍体基因组包含一个由5个外显子组成的基因拷贝。从推导出的氨基酸序列来看,一个典型的单肽序列位于成熟酶的NH2端,表明该酶具有细胞外功能。(3)我们从地塞米松治疗大鼠腹膜液中纯化了两种磷脂酶A2抑制蛋白(37和33 KDa)。炎症部位的细胞外磷脂酶A2与外分泌磷脂酶A2对这些内源性抑制剂的易感性不同;这两种蛋白都抑制了从炎症部位纯化的细胞外磷脂酶A2的活性,但对猪胰腺或蛇毒磷脂A2的活性没有明显影响。纯化蛋白的NH2末端的氨基酸序列与目前报道的脂皮素不相似,但与人类或小鼠补体成分C3的部分氨基酸序列几乎相同。这些发现可能表明C3的降解产物参与了一类哺乳动物磷脂酶A2活性的调节。

项目成果

期刊论文数量(58)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
水島洋: "ウサギ血小板分泌性ホスホリパ-ゼA_2の精製とその性状" J.Biochemistry. 105. 520-525 (1989)
Hiroshi Mizushima:“兔血小板分泌磷脂酶 A_2 的纯化和特性”J.Biochemistry 105. 520-525 (1989)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
M. Murakami, I. Kudo, Y. Natori, & K. Inoue: "Immunochemical detection of platelet type phospholipase A2 in the rat" Biochim. Biophys.(1990)
M.村上,I.工藤,Y.名取,
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  • 发表时间:
  • 期刊:
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    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
M. Komada, I. Kudo, H. Mizushima, N. Kitamura, & K. Inoue: "Structure of cDNA coding for platelet phospholipase A2" J. Biochem.106. 545-547 (1989)
M. Komada、I. Kudo、H. Mizushima、N. Kitamura、
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
S. Hara, I. Kudo, K. Matsuta, T. Miyamoto, & K. Inoue: "Amino acid sequence of human phospholipase A2 purified from rheumatoid synovial fluid" J. Biochem.104. 326-328 (1988)
S. Hara、I. Kudo、K. Matsuta、T. Miyamoto、
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  • 作者:
  • 通讯作者:
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    59870076
  • 财政年份:
    1984
  • 资助金额:
    $ 9.73万
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