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大腸菌ATP合成酵素:変異γサブユニットの回転によるエネルギー共役機構の解明

大肠杆菌 ATP 合酶：通过突变 γ 亚基的旋转阐明能量耦合机制

基本信息

批准号：
12780468
负责人：
木原昌子
金额：
$ 1.22万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
财政年份：
2000
资助国家：
日本
起止时间：
2000 至 2001
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-12780468/
关键词：
ATP合成酵素 FoF_1 エネルギー共役 FoF1

项目摘要

本研究は、ATP合成酵素(FoF_1-ATPase)におけるATP合成(分解)と機械的仕事との、およびH^+輸送との、エネルギー共役機構の解明を目的とした。本年は、α_3β_3γδεのサブユニットより成るF_1部分に位置する触媒サブユニット(βサブユニット)変異F_1を用いて、ATPの加水分解によってどのように機械的仕事が起こるのかを検討した。F1部分のγサブユニットは、α_3β_3の六量体の中央に位置して、ATP加水分解の際には決まった一方向に回転している。回転によって生じる回転トルクは約45pN・nmであった。βサブユニットのSer-174がPheに置換した(βS174F)変異F_1の回転トルクを測定したところ約17pN・nmに減少しており、βS174Fの変異F_1ではATP加水分解を回転に伝える機械的な欠損が起きていることが示された。このような変異酵素は今回初めて報告されたものである。βS174Fで減少していた回転トルクは、第二の変異として、βGly-149のAlaへの置換、βIle-163のAlaへの置換、またはβIle-166のAlaへの置換のどれかをβサブユニットに導入することで抑圧されたが、βIle-238のAlaへの置換では抑圧されなかった。これらの結果は、βGly-149からβSer-174の間の領域が、ATP加水分解と機械的仕事の共役が起こるのに重要な役割を持っていることを示唆している。以上の成果はJ. Biol. Chem. に報告した。

The purpose of this study is to clarify the mechanism of ATP synthesis (decomposition), H + transport and ATP metabolism in ATP synthase (FoF_1-ATPase). This year, α_3β_3γδε α_3 γ_3 δ_3 γ_3 δ_3 γ_3 αThe γ-ray of F1 part is opposite to the central position of α_3β_3, and the reverse direction of ATP hydrolysis is opposite to the central position of α_3β_3.回転によって生じる回転トルクは约45pN·nmであった。β Ser-174 Phe substitution (β S174F) variation of F_1 was measured at about 17pN·nm. β S174F variation of F_1 was measured at about 17pN·nm. This is the first time I've ever seen one.β S174F is reduced in the first place, the second place is different, βGly-149 is replaced by Ala, βIle-163 is replaced by Ala, β Ile-166 is replaced by Ala, βIle-238 is replaced by Ala. The results showed that βGly-149 and βSer-174 were in the intermediate domain, ATP hydrolysis and mechanical co-operation. The above results are contrary to J. Biol. Chem. Reports.