酵母のグリオキサラーゼI遺伝子の分子進化とストレス応答機構の解析
酵母乙二醛酶I基因分子进化及逆境响应机制分析
基本信息
- 批准号:09760084
- 负责人:
- 金额:$ 1.22万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
- 财政年份:1997
- 资助国家:日本
- 起止时间:1997 至 1998
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
各生物のグリオキサラーゼIのアミノ酸配列の比較から、グリオキサラーゼIは各生物種間で保存された5つの領域(region I〜V)から成ることを見いだした。酵母(Saccharomyces cerevisiae)のグリオキサラーゼIはN末端半分子に存在するregion I〜Vと、C末端側に更にもう1セットの領域(region I'〜V')が存在することを明らかにした。これらのことから、酵母のグリオキサラーゼIは、遺伝子重複により分子進化したものと推測した。そこでこのことを明らかにする目的で、C末端側半分子に存在するregionI'〜V'を種々欠失させたdeletion mutantを作成し、グリオキサラーゼI遺伝子を破壊株したS.cerevisiae中で発現させることにより解析をおこなった。その結果、regionI'〜V'を完全に消失させた変異型酵素(すなわちregionI〜Vのみを持つ)では酵素活性が検出されなかった。更に、C末端半分子中のregionV'のみを欠失させただけでも活性を消失してしまうことから、酵母のグリオキサラーゼIのC末端半分子は酵素活性の発現、あるいは酵素分子の構造維持に必須であると考えられた。そこで、コンピュータを用いたグリオキサラーゼIの3次構造のモデリングを行った。ヒトのグリオキサラーゼIは既に3次構造が解かれているので、それをモデルとして酵母のグリオキサラーゼIのN末端半分子、並びにC末端半分子のモデリングを試みたところ、両者は極めてよく似た構造を持ち、更にそれらはヒトの酵素のサブユニット構造ともよく一致した、これらのことから、酵母のグリオキサラーゼIは遺伝子重複により分子進化し、C末端半分子は酵素分子の全体構造の維持に重要であることを明らかにした。
The biochemistry of each biological laboratory is based on the comparison of the biological materials and the storage of the biofilms in the field of region I (I). Yeast (Saccharomyces cerevisiae) contains N-terminal hemimolecules (region I V) and C-terminal hemimolecules (region I V). Yeast, yeast and yeast. The purpose of this study is to verify that there is a lack of regionI'~V' in the C-terminal hemimolecule, and that there is a problem in the formation of deletion mutant, and that there is a problem in the detection of DNA in the S.cerevisiae. The results showed that the enzyme activity of regionI'~V' disappeared completely. The activity of the enzyme was not detected. The activity of the enzyme was not detected. The results showed that the enzyme activity of regionI'~V' disappeared completely. In the C-terminal semimolecule, the activity of regionV' in the C-terminal semimolecule disappears, the activity of the enzyme in the C-terminal hemimolecule is detected, the activity of the semimolecular enzyme in the C-terminal hemimolecule is detected, and the molecular structure and maintenance of the enzyme molecule must be determined. This is the first time that I have been told that I am going to do this for three times. This is the first time that I have done this three times, and I have done it three times. I have done this three times, I have done this three times, I have done this for three times, I have done this three times. The molecular evolution of heavy enzyme molecules and the overall production of C-terminal semi-molecular enzymes are important for the maintenance of important enzymes.
项目成果
期刊论文数量(2)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
井上善晴: "酵母のMAPキナーゼカスケードによるストレス環境下での遺伝子発現制御-DOG2とGLO1遺伝子を例に-" 京都大学食糧科学研究所報告. 61. 67-69 (1998)
Yoshiharu Inoue:“酵母 MAP 激酶级联对应激环境下基因表达的调节 - 以 DOG2 和 GLO1 基因为例 -”京都大学食品科学研究所报告 61. 67-69 (1998)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
井上善晴: "酵母のストレス応答におけるグリオキサラーゼI遺伝子の発現制御" 生化学. 70(10). 1278-1283 (1998)
Yoshiharu Inoue:“酵母应激反应中乙二醛酶 I 基因表达的调节”《生物化学》70(10)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Yoshiharu Inoue 他: "Expression of the glyoxalase I gene of Saccharomyces cerevisiae is regulated by high osmolarity glycerol mitogen-activated protein kinase pathway in osmotic stress response." Journal of Biological Chemistry. 273(5). 2977-2983 (1998)
Yoshiharu Inoue 等人:“酿酒酵母乙二醛酶 I 基因的表达受渗透应激反应中高渗透压甘油丝裂原激活蛋白激酶途径的调节。”273(5) (1998)。
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- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Inoue,Y.et al: "Expression of the glyoxalase I gene of Saccharomyces cerevisiae is regulaced by high osmolarity glyceroe mitogeu-activated protein kinase pathway in os motic stress response" THe Journal of Biological Chemistry. 273・5. 2977-2983 (1998)
Inoue, Y. 等人:“酿酒酵母乙二醛酶 I 基因的表达受渗透压应激反应中高渗透压甘油线粒体激活蛋白激酶途径的调节”,《生物化学杂志》273·5(1998)。 )
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