分子シャペロンJemlpによる核膜融合の制御機構

分子伴侣 Jemlp 控制核膜融合的机制

• 批准号: 10780439
• 负责人: 西川 周一
• 金额: $ 1.28万
• 依托单位: Nagoya University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
• 财政年份: 1998
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1998 至 1999
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-10780439/
• 关键词: 分子シャペロン; 膜融合; 核膜; 出芽酵母; 接合

DnaJファミリーのタンパク質はhsp70のパートナータンパク質として,hsp70の活性の制御を行っている.申請者らは酵母小胞体膜の内腔側に存在するDnaJファミリーのタンパク質としてJemlpを同定し,これが小胞体内腔のhsp70であるBiPのパートナータンパク質として,酵母接合時の核膜融合の過程に必須な役割をはたしていることを明らかにしてきた.Jemlpは表在性膜タンパク質であり,膜内在性タンパク質と相互作用することによって核膜融合を制御している可能性が考えられた.そこで昨年度に,Jemlpと相互作用するタンパク質を酵母two hybrid法を用いて検索し,新奇の核膜タンパク質をコードするNEP98遺伝子を分離した.NEP98遺伝子産物NEp98pは,膜貫通領域を1つ持つ,98kDaの核膜の膜内在性タンパク質である.Nep98pは,N末端がサイトゾル側に突出し,C末端部のJemlpとの相互作用領域が小胞体内腔側を向いた膜トポロジーを示す.また,酵母細胞内でNep98pがJemlpと相互作用していることが架橋実験によって示された.NEP98遺伝子の破壊を行ったところ酵母は致死となり,Nep98pは酵母の増殖に必須であることが明らかとなった.そこで,nep98温度感受性変異株の作製を行なったところ,得られた変異株は核の分裂に異常を示すことが明らかとなった.以上の結果はNep98pが核の融合・分裂に関与している可能性を示唆している.

DNAJ is the first to change the quality of hsp70 and control the activity of hsp70. The applicant determined the presence of a protein in the inner cavity of the yeast cell membrane, and determined the presence of a protein in the inner cavity of the yeast cell membrane at hsp70. The protein must be cleaved during the fusion process of the nuclear membrane during yeast conjugation. The possibility of controlling nuclear membrane fusion due to the interaction between nuclear and membrane intrinsic properties is examined. In the past year, the two hybrid method of Jemlp interaction was used to detect and isolate novel nuclear membrane components. NEP98 gene product NEP98p, membrane penetration domain 1,98kDa nuclear membrane intrinsic component. Nep98p, N-terminal protrusion, C terminal part of the Jemlp interaction domain is small cell cavity side to the middle of the membrane. Nep98p is a yeast cell that interacts with other cells and bridges the gap. Nep 98 p is a yeast cell that kills, and Nep98p is a yeast cell that must grow. The temperature sensitivity of the plant is different from that of the plant. These results indicate the possibility of nuclear fusion and fission in Nep98p.

项目成果

阿部義人: "Structural basis of presequence recognition by the mitochondrial protein import receptor Tom20."Cell. (in press). (2000)

Yoshito Abe：“线粒体蛋白输入受体 Tom20 的前序列识别的结构基础。”细胞（2000 年出版）。

佐藤美由紀: "The yeast RER2 gene,identified by endoplasmic reticulum protein localization mutations,encodes cis-prenyltransferase a key enzyme in dolichol synthesis." Mol.Cell.Biol.19. 471-483 (1999)

Miyuki Sato：“通过内质网蛋白定位突变鉴定的酵母 RER2 基因编码多萜醇合成中的关键酶”，Mol.Cell.Biol.1999。

金森崇: "Uncoupling of transfer of the presequence and unfolding of the mature domain in precursor translocation across the mitochondrial outer membrane." Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 96 in press. (1999)

Takashi Kanamori：“线粒体外膜前体易位中前体序列的解偶联和成熟结构域的展开”，出版中的 Proc.Natl.Acad.Sci.USA。

江崎雅俊: "Two distinct mechanisms drive protein translocation across the mitochondrial outer membrane in the late step of the cytochrome b_2 import pathway."Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 96. 11770-11775 (1999)

Masatoshi Ezaki：“在细胞色素 b_2 输入途径的后期，两种不同的机制驱动蛋白质跨线粒体外膜易位。”Proc.Natl.Acad.Sci.USA 96. 11770-11775 (1999)

西川周一: "Reinvestigation of the functions of the hydrophobic segment of Jem1p,a yeast endoplasmic reticulum membrane protein mediating nuclear fusion." Biochem.Biophys.Res.Comm.244. 785-789 (1998)

Shuichi Nishikawa：“重新研究 Jem1p 的疏水性片段的功能，这是一种介导核融合的酵母内质网膜蛋白。”Biochem.Biophys.Res.Comm.244（1998）。