权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

蛋白質結晶を用いた多細孔材料の創成

使用蛋白质晶体创建多孔材料

基本信息

批准号：
18655054
负责人：
上野隆史
金额：
$ 2.37万
依托单位：
Nagoya University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Exploratory Research
财政年份：
2006
资助国家：
日本
起止时间：
2006 至 2007
项目状态：
已结题

项目摘要

金属イオンと蛋白質の複合化によって誘起される化学反応は、金属酵素による触媒反応だけでなく、骨や歯等のバイオマテリアル創成の観点からも非常に興味深いターゲットである。蛋白質やペプチドを足場とした自発的な金属材料の形成はバイオミネラリゼーションと呼ばれ、高機能・低環境負荷・省エネルギー性の新しい機能性マテリアルの合成法として、近年非常に注目されており、ファージディスプレイ法等の分子生物学的手法を用いて、多くの金属材料へ高い親和性をもつペプチ・ドフラグメントも見いだされている。しかしながら、蛋白質への金属イオンの選択的集積過程や金属表面へのペプチド吸着過程を原子レベルで解明した例はない。本研究では、このような生体分子が関わる化学反応を原子レベルで直接観測する分子鋳型として、多孔性蛋白質結晶に着目した。例えば、卵白リゾチーム(HEWL)は、結晶内に20A程度の細孔を有する事が知られている。従来の多孔性材料との大きな違いは、蛋白質結晶の細孔が有機基で構成されていることに加えて、pHなどの外部刺激により、細孔表面のアミノ酸残基のコンホメーションが変化する点である。つまり細孔形状とサイズの多様性に、アミノ酸側鎖による細孔表面の多彩な花学環境変化を組み合わせることによって、様々な化学反応を実現できる。本研究では、細孔内でのRhイオンの特定のアミノ酸残基への結合過程を単結晶X-線構造解析によって直接追跡した。

Metal and protein complexation induced by chemical reaction, metal enzyme, catalyst reaction, bone and other factors of great interest In recent years, a lot of attention has been paid to the use of molecular biological methods such as the synthesis method of protein, protein and self-generated metal materials, such as the synthesis method of protein and self-generated metal materials, the synthesis method of protein and self-generated metal materials, and the synthesis method of protein and self-generated metal materials. The high affinity of multi-metal materials can be used as a reference material. The aggregation process of protein and metal ions, the adsorption process of metal ions on the surface, and the atomic absorption process are all solved. In this study, we investigated the molecular structure and porous protein crystallization of biological molecules by chemical reaction and atomic reaction. For example, the white pigment (HEWL) and the fine pores of 20A in the crystal are known to exist. The porous material of the future has a large pore size, a protein crystal pore size, an organic group composition, a pH value, an external stimulus, and a pore surface size, and an acid residue composition. A variety of pore shapes, pore sizes, and pore chemical reactions occur on the surface of the pores due to the diversity of pore shapes and pore sizes. In this study, the binding process of specific acid residues in Rh molecules in pores was directly traced by X-ray crystallographic analysis.

项目成果

期刊论文数量（27）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Design of Metal Cofactors Activated by Protein-Protein Electron Transfer System

蛋白质-蛋白质电子传递系统激活金属辅因子的设计

DOI：
发表时间：
2006
期刊：
Pro. Natl. Acad. Sci. USA. 103
影响因子：
0
作者：
T.Ueno;N.Yokoi;M.Unno;T.Matsui;Y.Tokita;M.Yamada;M.Ikeda-Saito;H.Nakajima;Y Watanabe
通讯作者：
Y Watanabe

ACCUMLATION OF METAL IONS IN A PROTEIN NANOCAGE

蛋白质纳米笼中金属离子的积累

DOI：
发表时间：
2007
期刊：
影响因子：
0
作者：
T.Ueno;N.Yokoi;M.Unno;T.Matsui;Y.Tokita;M.Yamada;M.Ikeda-Saito;H.Nakajima;Y Watanabe;上野隆史;上野隆史
通讯作者：
上野隆史

Design of Protein Scaffolds for Chemical Reactions Catalyzed by Metal Complexes and Nanoparticles

金属配合物和纳米颗粒催化化学反应的蛋白质支架设计

DOI：
发表时间：
2008
期刊：
Bull. Jpn. Soc. Coord. Chem. (In press)
影响因子：
0
作者：
S Okazaki;N.Okazaki;X.Zhao;H.Sugaya;S.Yaginuma;R.Takahashi;M.Murakami;Y.Matsumoto;T.Chikyow;H.Koinuma;T.Hasegawa;T. Ueno
通讯作者：
T. Ueno

蛋白質高次構造体によるナノ材料科学

使用蛋白质高阶结构的纳米材料科学

DOI：
发表时间：
2007
期刊：
影响因子：
0
作者：
T.Ueno;N.Yokoi;M.Unno;T.Matsui;Y.Tokita;M.Yamada;M.Ikeda-Saito;H.Nakajima;Y Watanabe;上野隆史;上野隆史;上野隆史;上野隆史;上野隆史;上野隆史・大木崇宏・渡辺芳人;上野隆史;上野隆史;上野隆史
通讯作者：
上野隆史

Design of artificial metalloenzymes using non-covalent insertion of a metal complex into a protein scaffold

DOI：
10.1016/j.jorganchem.2006.08.043
发表时间：
2007
期刊：
Journal of Organometallic Chemistry
影响因子：
2.3
作者：
T. Ueno;T. Koshiyama;S. Abe;Norihiko Yokoi;M. Ohashi;H. Nakajima;Y. Watanabe
通讯作者：
T. Ueno;T. Koshiyama;S. Abe;Norihiko Yokoi;M. Ohashi;H. Nakajima;Y. Watanabe