蛋白質結晶を用いた多細孔材料の創成

使用蛋白质晶体创建多孔材料

• 批准号: 18655054
• 负责人: 上野 隆史
• 金额: $ 2.37万
• 依托单位: Nagoya University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Exploratory Research
• 财政年份: 2006
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2006 至 2007
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-18655054/
• 关键词: 蛋白質結晶; 超分子; 結晶構造解析; 多孔性材料; バイオミネラル; 異常分散; リゾチーム; ミオグロビン

金属イオンと蛋白質の複合化によって誘起される化学反応は、金属酵素による触媒反応だけでなく、骨や歯等のバイオマテリアル創成の観点からも非常に興味深いターゲットである。蛋白質やペプチドを足場とした自発的な金属材料の形成はバイオミネラリゼーションと呼ばれ、高機能・低環境負荷・省エネルギー性の新しい機能性マテリアルの合成法として、近年非常に注目されており、ファージディスプレイ法等の分子生物学的手法を用いて、多くの金属材料へ高い親和性をもつペプチ・ドフラグメントも見いだされている。しかしながら、蛋白質への金属イオンの選択的集積過程や金属表面へのペプチド吸着過程を原子レベルで解明した例はない。本研究では、このような生体分子が関わる化学反応を原子レベルで直接観測する分子鋳型として、多孔性蛋白質結晶に着目した。例えば、卵白リゾチーム(HEWL)は、結晶内に20A程度の細孔を有する事が知られている。従来の多孔性材料との大きな違いは、蛋白質結晶の細孔が有機基で構成されていることに加えて、pHなどの外部刺激により、細孔表面のアミノ酸残基のコンホメーションが変化する点である。つまり細孔形状とサイズの多様性に、アミノ酸側鎖による細孔表面の多彩な花学環境変化を組み合わせることによって、様々な化学反応を実現できる。本研究では、細孔内でのRhイオンの特定のアミノ酸残基への結合過程を単結晶X-線構造解析によって直接追跡した。

Composite metal イ オ ン と protein の に よ っ て induced さ れ る chemical anti 応 は, metal enzyme に よ る catalyst against 応 だ け で な く, bone や 歯 etc. の バ イ オ マ テ リ ア ル chuang cheng の 観 point か ら も very deep に tumblers い タ ー ゲ ッ ト で あ る. Protein や ペ プ チ ド を foot field と し た since 発 な の metal materials forming は バ イ オ ミ ネ ラ リ ゼ ー シ ョ ン と shout ば れ, high performance, low environment load, provincial エ ネ ル ギ ー sex の new し い functional マ テ リ ア ル の synthesis と し て, in recent years very に attention さ れ て お り, フ ァ ー ジ デ ィ ス プ レ イ method の molecular biology technique を with い て, and more Youdaoplaceholder0 <s:1> metallic materials へ high <s:1> affinity を る ペプチ ペプチ · ドフラグメ ト ト る see だされて だされて る る る. し か し な が ら, protein へ の metal イ オ ン の sentaku set product process や metal surface へ の ペ プ チ ド sorption process を atomic レ ベ ル で interpret し た example は な い. This study で は, こ の よ う な raw body molecular が masato わ る chemical anti 応 を atomic レ ベ ル で す 観 test directly る type molecular where と し て, porous protein crystallization に with mesh し た. Example え ば, albumen リ ゾ チ ー ム (HEWL) は, degree of crystallization に within 20 a の pores を have す る matter が know ら れ て い る. 従 to の porous material と の big き な violations い は, protein crystallization の pores が organic base で constitute さ れ て い る こ と に plus え て, pH な ど の external stimuli に よ り, fine mesh surface の ア ミ ノ acid residues の コ ン ホ メ ー シ ョ ン が variations change す る point で あ る. つ ま り pore shape と サ イ ズ の many others に, ア ミ ノ acid side chain に よ る pores surface の colorful な spend learning environment - を group み close わ せ る こ と に よ っ て, others 々 な chemical anti 応 を be presently で き る. This study で は, fine hole で の Rh イ オ ン の specific の ア ミ ノ acid residues へ の process を 単 crystal X-ray line structure に よ っ て directly tracing し た.

项目成果

Design of Metal Cofactors Activated by Protein-Protein Electron Transfer System

蛋白质-蛋白质电子传递系统激活金属辅因子的设计

• 发表时间: 2006
• 期刊: Pro. Natl. Acad. Sci. USA. 103
• 作者: T.Ueno;N.Yokoi;M.Unno;T.Matsui;Y.Tokita;M.Yamada;M.Ikeda-Saito;H.Nakajima;Y Watanabe
• 通讯作者: Y Watanabe

ACCUMLATION OF METAL IONS IN A PROTEIN NANOCAGE

蛋白质纳米笼中金属离子的积累

• 发表时间: 2007
• 作者: T.Ueno;N.Yokoi;M.Unno;T.Matsui;Y.Tokita;M.Yamada;M.Ikeda-Saito;H.Nakajima;Y Watanabe;上野隆史;上野隆史
• 通讯作者: 上野隆史

Design of Protein Scaffolds for Chemical Reactions Catalyzed by Metal Complexes and Nanoparticles

金属配合物和纳米颗粒催化化学反应的蛋白质支架设计

• 发表时间: 2008
• 期刊: Bull. Jpn. Soc. Coord. Chem. (In press)
• 作者: S Okazaki;N.Okazaki;X.Zhao;H.Sugaya;S.Yaginuma;R.Takahashi;M.Murakami;Y.Matsumoto;T.Chikyow;H.Koinuma;T.Hasegawa;T. Ueno
• 通讯作者: T. Ueno

蛋白質高次構造体によるナノ材料科学

使用蛋白质高阶结构的纳米材料科学

• 发表时间: 2007
• 作者: T.Ueno;N.Yokoi;M.Unno;T.Matsui;Y.Tokita;M.Yamada;M.Ikeda-Saito;H.Nakajima;Y Watanabe;上野隆史;上野隆史;上野隆史;上野隆史;上野隆史;上野隆史・大木崇宏・渡辺芳人;上野隆史;上野隆史;上野隆史
• 通讯作者: 上野隆史

Design of artificial metalloenzymes using non-covalent insertion of a metal complex into a protein scaffold

• DOI: 10.1016/j.jorganchem.2006.08.043
• 发表时间: 2007
• 期刊: Journal of Organometallic Chemistry
• 影响因子: 2.3
• 作者: T. Ueno;T. Koshiyama;S. Abe;Norihiko Yokoi;M. Ohashi;H. Nakajima;Y. Watanabe